NÓBREGA, Raphael Batista da. Estruturas cristalográficas da lectina de canavalia brasiliensis complexadas com adenina e ribose: analise estrutural e perspectivas. 2016. 100 f. Tese (Doutorado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017. / Submitted by Coordenação PGBioquímica (pg@bioquimica.ufc.br) on 2017-08-11T17:17:13Z
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Previous issue date: 2016 / Legume lectins (e.g ConA) are the most studied plant lectin family. The physiological and biological activities attribute to them, such as plant defense and antidepressant function, take into account their interactions with mono- and oligosaccharides in a specific and reversible manner. However, several studies show that these proteins can bind other biomolecules, such as hydrophobic compounds (e.g. adenine and indole acetic acid) and non protein amino acids (e.g. α-aminobutyric acid, AABA), although the structure-function relationship of these interactions remained poorly understood. In this study, we described two crystallographic structures of ConBr lectin isolated from the seeds of C. brasiliensis, complexed with two different ligands: a complex of the lectin with β-D-ribofuranose and another with adenine, both compounds found in the Carbohydrate-Recognition Domain (CRD). Based on the location of these binders, it is suggested by the docking ConBr can bind to adenosine. In addition, this study shows that AABA can take different provisions in its binding site. Taken together, these results reveal new insights into the physiological and biological activities legume lectins. / A família de lectinas vegetais mais estudadas é a das plantas leguminosas como a Concanavalina A (ConA) – Canavalia ensiformes. As atividades fisiológicas e biológicas atribuídas, tais como defesa da planta e ação antidepressiva, leva em consideração as suas interações com mono e oligossacarídeos de uma maneira específica e reversível. Embora lectinas da subtribo Diocleinae, como a ConA, sejam consideradas específicas para glicose e manose, estudos comparativos mostram que lectinas de diferentes espécies apresentam desempenhos diferenciados frente a um determinado modelo de atividade biológica, algo que parece estar relacionado à arquitetura do Domínio de Reconhecimento a Carboidrato (CRD) e à capacidade (ou não) de ligação a determinados mono- e oligossacarídeos. Além disso, tais atividades parecem não depender apenas da interação com carboidratos, haja vista que diversos estudos mostram que estas proteínas podem se ligar a outras biomoléculas, como compostos hidrofóbicos (a exemplo de adenina e ácido indolacético) e aminoácidos não protéicos (a exemplo do ácido α-aminobutírico – AABA). Neste trabalho, foram descritas duas estruturas cristalográficas da lectina ConBr, isolada de sementes da Canavalia brasiliensis (feijão-bravo-do-Ceará), complexada com dois diferentes ligantes: um complexo da lectina com a β-D-ribofuranose e outro com a adenina, ambos compostos localizados no CRD. Baseado na localização desses ligantes, sugere-se, por Docking que a ConBr pode se ligar à adenosina. Além disso, esse estudo mostra que o AABA pode assumir diferentes disposições em seu sítio de ligação. Tomados em conjunto, estes resultados revelam novas perspectivas para as atividades fisiológicas e biológicas de lectinas de leguminosas.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.repositorio.ufc.br:riufc/24961 |
| Date | January 2016 |
| Creators | Nóbrega, Raphael Batista da |
| Contributors | Cavada, Benildo Sousa |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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