CoordenaÃÃo de AperfeiÃoamento de Pessoal de NÃvel Superior / Lectinas sÃo proteÃnas que contÃm pelo menos um domÃnio nÃo catalÃtico que se liga reversivelmente a mono ou oligossacarÃdeos especÃficos. Por serem capazes de âdecifrar os glicocÃdigosâ codificados na estrutura dos glicoconjugados, as lectinas sÃo molÃculas que possuem um grande potencial biotecnolÃgico e despertam um grande interesse cientÃfico. As Lectinas de Leguminosas representam o grupo mais bem estudado, contudo a maioria dos estudos de lectinas de leguminosas tem envolvido membros da subfamÃlia Papilionoideae, enquanto que investigaÃÃes de lectinas de outras duas subfamÃlias, Caesalpinoideae e Mimosoideae, sÃo escassas. Mesmo dentro da subfamÃlia Papilionoideae, a grande maioria dos estudos com lectinas se concentram em membros da tribo Phaseoleae, prinicpalmente das subtribos Diocleinae e Vicieae, enquanto que as outras tribos desta subfamÃlia ainda sÃo pouco exploradas. Neste contexto, o presente trabalho descreve a caracterizaÃÃo estrutural e biolÃgica das de duas novas lectinas purificadas de sementes de Parkia biglobosa (SubfamÃlia Mimosoideae, tribo Parkiae) e Vatairea guianensis Aublet (SubfamÃlia Papilionoideae, tribo Dalbergieae). Sementes de P. biglobosa possuem uma lectina (PBL) especÃfica para manose/glicose que foi eficientemente purificada por cromatografia de afinidade em gel de Sephadex G-100. PBL à composta por uma cadeia polipeptÃdica Ãnica, nÃo glicosilada e composta por trÃs domÃnios relacionados a jacalina organizados em sequÃncia. A lectina exibe atividade antiinflamatÃria que està associada à inibiÃÃo da migraÃÃo de leucÃcitos e uma atividade antiniciceptiva que pode estar associada à inibiÃÃo da dor inflamatÃria. PBL foi cristalizada e os dados produzidos nos experimentos de difraÃÃo do cristal por raios X possibilitarÃo a futura resoluÃÃo da estrutura tridimensional desta proteÃna. Com relaÃÃo a lectina especÃfica para N-acetil-D-galactosamina/D-galactose presente nas sementes de V. guianensis (VGL) foi evidenciado que esta exibe similaridade de estrutura primÃria com outras lectinas isoladas de espÃcies de plantas taxonomicamente relacionadas, tais como lectinas isoladas da tribo Sophoreae e a lectina VML, com a qual VGL compartilha o mesmo processamento pÃs- traducional. AlÃm disso, ficou evidente que VGL exibe um efeito vasorrelaxante in vitro em aortas de ratos, sendo que este efeito à dependente da presenÃa de endotÃlio, envolve a participaÃÃo do Ãxido nÃtrico e à mediado pelo sÃtio de ligaÃÃo a carboidratos da lectina. / Lectins are defined as structurally heterogeneous proteins of non-immune origin, possessing at least one non-catalytic domain by which they reversibly bind to specific mono- or oligosaccharides. By deciphering the codes present in the glycan structure, lectins are attracting increasing interest in biotechnology. The most studied group of carbohydrate-binding proteins consists of lectins purified from species of the Leguminosae family. Among the studies of the lectins from Leguminosae. many are focused on members of the Papilionoideae subfamily, while investigations of lectins of the other two subfamilies, Caesalpinioideae and Mimosoideae, are scarce. Even within the subfamily Papilionoideae, the vast majority of studies focus on lectins from Phaseoleae and Vicieae tribes, while the other tribes of this subfamily are still poorly explored. In this context, this work describes the structural and biological characterization of two new lectins purified from seeds of Parkia biglobosa (Mimosoideae subfamily, tribe Parkiae) and Vatairea guianensis Aublet (subfamily Papilionoideae, tribe Dalbergieae). P. biglobosa seeds (subfamily Mimosoidae) possess mannose/glucose-specific lectin (PBL) that was purified by affinity chromatography on a Sephadex G-100 column. PBL is composed by a single nonglycosylated polypeptide chain of three tandemly arranged jacalin-related domains and showed important antinociceptive activity associated to the inhibition of inflammatory process. PBL was crystallized and the data produced in the X-ray diffraction experiments will enable the future resolution three-dimensional structure of this protein. With respect to the N-acetyl-D-galactosamine/D-galactose specific lectin present in the V. guianensis seeds (VGL) was demonstrated that this protein presents high similarity in primary structure to other lectins from evolutionarily related plants, such as VML and lectins belonging to the Sophoreae tribe. VGL exhibits vasorelaxant activity in contracted rat aortas, an effect that is strictly dependent on the endothelium and involves NO and the lectin domain.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.teses.ufc.br:7172 |
| Date | 21 June 2013 |
| Creators | Helton Colares da Silva |
| Contributors | Benildo Sousa Cavada, PlÃnio Delatorre, Bruno Anderson Matias da Rocha, Celso Shiniti Nagano, Alana de Freitas Pires |
| Publisher | Universidade Federal do CearÃ, Programa de PÃs-GraduaÃÃo em BioquÃmica, UFC, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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