Return to search

Caractérisation phénotypique d'un mutant pour la protéine TSPOON chez Dictyostelium discoideum avec une perspective sur la production de corps multilamellaires

Titre de l'écran-titre (visionné le 2 mai 2023) / Dictyostelium discoideum est un protozoaire largement utilisé comme organisme modèle. Cette amibe se nourrit majoritairement via la phagocytose de bactéries, qui sont digérées dans la voie phago-endocytique. Lorsque nourrie avec des bactéries digestibles, D. discoideum produit des corps fécaux composés de membranes lipidiques concentriques appelés corps multilamellaires (CML). Le rôle exact des CML ainsi que les mécanismes régissant leur production sont encore peu connus. Dans l'optique d'approfondir les connaissances sur les CML et sur le fonctionnement de la voie phago-endocytique en général, la souche mutante de D. discoideum tstD- a été caractérisée. Ce mutant ne possède pas de protéine TSPOON fonctionnelle, une protéine faisant partie du complexe TSET. Chez D. discoideum, le complexe protéique TSET est impliqué dans le transport vésiculaire et dans le renouvellement de la membrane plasmique. Le mutant tstD- semble avoir une morphologie cellulaire et des CML semblables à ceux de sa souche parentale Ax2. De plus, l'osmorégulation, la cytokinèse ainsi que la capacité de prédation ne semblent pas altérées chez le mutant tstD-. Cependant, le mutant tstD- produit des plages de phagocytose différentes de celles d'Ax2 sur des souches d'Aeromonas salmonicida qui ne possèdent pas de système de sécrétion de type trois (SSTT). Au niveau de l'organisation de la voie phago-endocytique, elle semble similaire pour le mutant tstD- et Ax2 de manière générale, mais la détection de la protéine p25 semble affectée en fonction du produit utilisé pour la perméabilisation des cellules et de la souche parentale testée. Cette étude a permis d'en apprendre davantage sur les moyens employés pour étudier les CML chez D. discoideum et ouvre aussi la porte à une meilleure compréhension du fonctionnement de la voie-phago-endocytique et des outils utilisés pour la caractériser à travers l'étude du mutant tstD-. / Dictyostelium discoideum is a protozoan widely used as a model organism. This amoeba feeds mainly through phagocytosis of bacteria, which are digested in the phago-endocytic pathway. When fed with digestible bacteria, D. discoideum produces faecal pellets composed of concentric lipid membranes called multilamellar bodies (MLBs). The exact role of MLBs and the mechanisms governing their production are still poorly understood. In order to deepen the knowledge on MLBs and on the functioning of the phago-endocytic pathway in general, the mutant strain of D. discoideum tstD- was characterized. This mutant lacks a functional TSPOON protein, a protein that is part of the TSET protein complex. In D. discoideum, the protein complex TSET is involved in vesicular transport and in plasma membrane turnover. The mutant tstD- appears to have similar cell morphology and MLBs to its parental strain Ax2. In addition, osmoregulation, cytokinesis, and predation capacity do not seem to be altered in the tstD- mutant. However, tstD- produces different phagocytosis plaques than Ax2 on strains of Aeromonas salmonicida that lack a type three secretion system. Regarding the organization of the phago-endocytic pathway, it seems generally similar in both tstD- and Ax2, but the detection of the p25 protein seems affected depending on the product used for cell permeabilization and the parental strain tested. This study has made it possible to learn more about the means used to study MLBs in D. discoideum and opens the door to a better understanding of the functioning of the phago-endocytic pathway as well as the tools available to characterize it through the study of the mutant tstD-.

Identiferoai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/116509
Date09 May 2023
CreatorsLeduc, Gabrielle R.
ContributorsCharette, Steve
Source SetsUniversité Laval
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
TypeCOAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise
Format1 ressource en ligne (x, 76 pages), application/pdf
Rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2

Page generated in 0.0022 seconds