La fonction d'une protéine est ultimement déterminée par sa structure tridimensionnelle. La compréhension complète de la fonction d'une protéine implique donc la connaissance de sa structure. Le grand nombre de projet de séquençage de génome résulte en plusieurs dizaines de milliers de séquences de protéines pour lesquelles il n'existe aucune information fonctionnelle. La protéomique structurale implique l'étude de la structure tridimensionnelle de toutes les protéines d'un protéome. Comme la détermination de la structure d'une protéine est un processus laborieux, la protéomique structurale est un des plus grands défis scientifiques du 21e siècle. Malgré cela, plusieurs projets de protéomique structurale ont récemment débuté à travers le monde. Ce mémoire présente une étude qui s'inscrit dans le cadre d'un de ces projets à grande échelle, la protéomique structurale de Methanobacterium thermoautotrophicum. À l'aide de la résonance magnétique nucléaire, la structure tridimensionnelle de MTH187, une protéine de Methanobacterium thermoautotrophicum, a été déterminée. MTH187 est classifié comme ayant une séquence conservée, et sa fonction est inconnue. La structure de MTH187 révèle que cette protéine de 111 acides aminés est composée de six hélices ? de 10 à 14 résidus. Par homologie structurale, il a été possible de classifier MTH187 parmi une famille structurale de type ± HEAT repeat ¿. Les protéines de cette famille possèdent une fonction de reconnaissance protéines-protéines.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/17899 |
| Date | 11 April 2018 |
| Creators | Gignac, Isabelle |
| Contributors | Gagné, Stéphane |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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