Nous avons étudié l'elasticité de molécule unique d'ADN et d'ARN. Nous avons montré que le couplage entre la traction et la rotation d'une molécule d'ADN permet d'obtenir des structures variées qui sont éloignées de quelques kT en énergie de la structure canonique Watson-Crick. Les fluctuations thermiques de longueur de la molécule expliquent le mécanisme d'interaction de la protéine RecA avec l'ADN. Les expériences de traction d'une molécule d'ARN unique montrent l'importance des réappariements transitoires au cours de la dénaturation mécanique.

L'assemblage des protéines de réserve de blé(prolamines) sous forme de corpuscules protéiques lors du développement du grain reste aujourd'hui un mécanisme peu compris. Ce travail de thèse a consisté à utiliser plusieurs approches biomimétiques dans le but de déterminer les paramètres physico-chimiques pouvant entrer en jeu dans l'assemblage in vivo de ces protéines. Les gamma-gliadines et omega-gliadines, ont été choisies comme prolamines modèles, et leurs modes d'assemblages ont été étudiés in vitro dans des solutions aqueuses. Une attention particulière s'est portée sur leur comportement aux interfaces. Pour mimer le contexte biologique, ces protéines ont été étudiées en présence de membranes lipidiques. Les résultats de ces travaux indiquent que, du fait de leur insolubilité, les gliadines présentent une forte capacité à s'assembler en milieu aqueux, en particulier aux interfaces. Les études spectroscopiques montrent que ces protéines présentent des structures secondaires très labiles susceptibles de s'orienter aux interfaces. Que ce soit à l'interface air-eau, ou sous des monocouches lipidiques, les gliadines s'adsorbent sous forme de monocouches. Pour de fortes concentrations en protéines, l'épaisseur des couches adsorbées de gamma-gliadines croît pour former des domaines protéiques denses, phénomène non observé dans le cas des omega-gliadines. Un modèle d'auto-assemblage, basé sur la structure primaire de ces gliadines est ainsi proposé, et suggéré comme mécanisme initial de formation des corpuscules protéiques.