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Etude structurale sur les sous-unités τ60/τ91 du facteur de transcription IIIC de la levure.Mylona, Anastasia 18 July 2005 (has links) (PDF)
TFIIIC est un facteur de transcription de classe III qui se lie spécifiquement et de façon stable sur les boîtes A et B des promoteurs des gènes de l'ARNt. TFIIIC est composé de 6 sous-unités: τ138, τ131, τ95, τ91, τ60 et τ55. Ce travail présente la structure du complexe entre τ60 et la partie C-terminale de τ91 (Δτ91) qui a été résolue à 3.2 Å. La structure comporte trois régions. a) Δτ91 qui est un β-propeller; b) une partie N-terminale de τ60 qui est aussi un β-propeller et qui se trouve entre Δτ91 et c) le domaine C-terminal de τ60, qui a un nouveau rempliement. L'interaction entre Δτ91 et τ60 est formée par les deux β-propellers et la partie C-terminale de τ60 est complètement indépendante. Cette nouvelle interaction β-propeller - β-propeller apparaît importante pour l'assemblage d'un complexe τB stable, capable de se fixer à l'ADN. Nos résultats donnent des informations sur le mécanisme d'assemblage du complexe τB et sa liaison à l'ADN.
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The Role of the Cytosolic Chaperonin CCT in Folding β-Propeller ProteinsLudlam, William Grant 14 June 2021 (has links)
Many Proteins require the aid of molecular chaperones to achieve a stable folding state and avoid misfolding pathologies. A major eukaryotic chaperone is the cytosolic chaperonin CCT. While CCT is known to fold a significant portion of all cytosolic proteins, there is no general model for the mechanism CCT uses to fold substrate proteins. One class of proteins that CCT is known to fold are β-propeller containing proteins. Here, we present structural and biochemical data on the processes that CCT uses to fold three distinct β-propeller proteins: the G-protein Beta 5 (Gβ5) subunit of the Gβ5-RGS complex, mLST8 of the mTOR complexes, and BBS2, 7, and 9 of the BBSome. We also explore the mechanisms by which these proteins are assembled into their respective signaling complexes after being folded by CCT. We found that each CCT substrate follows a unique folding trajectory and posit that the major determinants underlying each trajectory are governed by interactions between the substrate and CCT and interactions with downstream binding partners.
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