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Le massif de Lys-Caillaouas est un des nombreux complexes plutoniques qui s'observent au sein de la chaîne des Pyrénées. Il est situé à égale distance de l'Atlantique et de la Méditerranée et à cheval sur le Midi-Pyrénées et l'Aragon. Son relief tourmenté, son altitude élevée (3222 mètres au Perdiguère) et son enneigement important ont constitué autant d'obstacles à son étude qui aujourd'hui encore est fort peu avancée. Le granite à GCF et le granite à grain fin et à muscovite ont déjà été largement décrits dans les études qui par le passé ont été consacrées au massif plutonique du Lys-Caillaouas. Mais le complexe basique n'était jamais apparu en tant que tel et personne n'avait cherché à établir sa structure. Le complexe basique résulte de la cristallisation d'un liquide de composition dioritique. Il se compose de trois formations : (*) Une formation homogène claire inférieure, à tendance quartz odioritique. (*) Une formation litée intermédiaire, qui voit alterner tonalite et gabbro. (*) Une formation homogène sombre supérieure, à tendance gabbroique. Quelques types rocheux particuliers s'observent dans ce complexe. La première formation renferme quelques cumulats plagioclasiques ainsi que des passées à grands cristaux de biotite. La troisième est riche en veinules pegmatoides d'un type à longues aiguilles d'amphibole. Plus généralement, les roches éruptives de la vallée du Portillon s'ordonnent selon trois familles : (¤) Une famille de roches de composition dioritique, correspondant au complexe basique. (¤) Une famille de roches de composition granodioritique, à savoir le granite à GCF. (¤) Une famille de roche s de composition granitique, comprenant le granite pauvre en GCF et le granite à grain fin et à muscovite. Ces trois familles composent une lignée calco-alcaline. Le rapprochement entre les deux coupes NS ici présentées (Figures X et XII) et la coupe de Clin et al. (1963) de la partie Sud du massif permet d'esquisser une coupe générale du massif du Lys Caillaouas au niveau de la vallée du Portillon. Cette coupe approximative est faite au 1/20000e et sa direction va du Nord au Sud (Figure 9 9). Les figurés sont ceux des cartes données dans le préambule. Le modèle de mise en place des liquides silicatés correspondant à cette coupe est donné dans les conclusions pétrologiques. Le complexe basique s'explique de manière satisfaisante par la cristallisation in situ d'un liquide de composition dioritique. Cette cristallisation s'est faite de manière régulière à la base et au plafond de l'intrusion mais elle a pris un caractère oscillatoire au centre de celle-ci du fait d'un déplacement plus lent du gradient thermique : D'où la formation litée. Le cumulat plagioclasique et la tonalite à GCE correspondant à des teneurs anormales en eau, trop basse dans le premier cas et trop haute dans le second. L'injection pegmatoide d'un liquide de fin de cristallisation dans l'apex de cette intrusion a donné naissance au type à longues aiguilles d'amphibole. Seules des données expérimentales ayant trait à un magma saturé en eau existent pour les roches du complexe basique : Les informations thermométriques que l'on peut en déduire sont donc d'un intérêt limité, car très éloignées de la réalité. Le granite à GCF présente des textures qui traduisent une lente cristallisation tout au long de sa mise en place. L'existence de GCF permet de supposer une teneur en eau faible, de même que la modestie du cortège filonien : 1 à 2 % paraît une valeur raisonnable. Les travaux expérimentaux de Whitney (1975) permettent de donner une idée des températures d'apparition des minéraux dans l'hypothèse d'une fusion sous 7 à 8 kbar et d'une mise en place sous 2 à 3 Kbar : 1150°C pour le plagioclase, 1 050°C pour le quartz et 950°C pour le feldspath alcalin, le solidus se situant aux alentours de 700°C. Ces températures sont des maxima, car déterminées à partir de mélanges ne contenant ni MgO ni FeO. Les températures réelles sont probablement de 50 à 70°C plus faibles. La précipitation des GCF intervient entre la fin de l'ascension magmatique et la mise en place définitive, ce qui en fait des indicateurs précieux pour la direction de l'écoulement magmatique. Le manque de données thermodynamiques ne permet pas de dire grand-chose du granite à grain fin et à muscovite ni du granite pauvre en GCF.

Le virus de l'immunodéficience humaine de type 1 (VIH-1), est un rétrovirus dont le génome est composé de deux molécules d'ARN simple brin. La transcriptase inverse codée par le VIH-1 utilise l'ARNt3Lys de la cellule hôte pour amorcer la réplication de son génome ARN en ADN proviral. L'ARNt3Lys est encapsidé dans les virions lors de l'assemblage; la lysyl-ARNt synthétase (LysRS) cellulaire est impliquée dans ce mécanisme et sert de co-transporteur à l'ARNt3Lys.Chez l'homme, il existe deux formes de LysRS, une forme cytoplasmique (cLysRS) et une forme mitochondriale (pmLysRS) qui donnera la forme mature (mLysRS) après translocation dans la mitochondrie. Les deux LysRS sont issues d'un même gène par épissage alternatif. Il a été démontré que seule la forme mitochondriale est présente dans les particules virales.Nous avons établi un modèle des interactions protéine-protéine impliquées dans la formation du complexe d'encapsidation de l'ARNt3Lys. En recherchant les interactions des précurseurs Gag et GagPol avec les LysRS et leurs domaines, nous avons démontré que seul le domaine Pol du précurseur GagPol a la capacité de s'associer à la LysRS. Ce sont les sous-domaines transframe TF et intégrase IN du domaine Pol qui permettent l'association entre LysRS et GagPol. Cette association se fait via le domaine catalytique de l'enzyme. La sélectivité de l'encapsidation de la forme mitochondriale de LysRS aux dépens de sa forme cytoplasmique pourrait résider dans la stricte compartimentation cellulaire de ces deux formes enzymatiques. Nous avons voulu établir à quel stade l'encapsidation de la LysRS mitochondriale a lieu, soit avant sa translocation mitochondriale sous forme de précurseur pmLysRS, soit après sous forme mLysRS maturée. Nous avons déterminé le site de maturation du précurseur pmLysRS puis caractérisé les deux formes mitochondriales de la LysRS, en déterminant leurs paramètres cinétiques et leur affinité pour l'ARNt3Lys. Alors que la forme pmLysRS ne forme pas de complexe stable avec l'ARNt, la forme maturée mLysRS est la plus apte à interagir avec l'ARNt3Lys. Ce serait donc la mLysRS qui serait impliquée dans le transport de l'ARNt3Lys dans les particules virales lors du bourgeonnement.Comme l'interaction GagPol:LysRS n'est pas spécifique in vitro de la forme mLysRS qui est la seule espèce de LysRS encapsidée, nous avons recherché si d'autres protéines virales pouvaient intervenir dans la formation du complexe d'encapsidation et conférer la spécificité pour la seule mLysRS. Nous avons montré que les protéines auxiliaires Rev et Vpr ont la capacité à s'associer à la LysRS sans distinction d'origine, mais ne peuvent interagir dans le contexte du complexe d'encapsidation GagPol:mLysRS:ARNt3Lys. Les différentes formes de LysRS pourraient ainsi réguler l'activité de Vpr et Rev à d'autres étapes du cycle viral.

Systematic studies of basal nonsense suppression, orthogonality of tRNAPyl variants, and cross recognition between codons and tRNA anticodons are reported. E. coli displays detectable basal amber and opal suppression but shows a negligible ochre suppression. Although detectable, basal amber suppression is fully inhibited when a pyrrolysyl-tRNA synthetase (PylRS)-tRNAPyl_CUA pair is genetically encoded. trnaPyl_CUA is aminoacylated by an E. coli aminoacyl-tRNA synthetase at a low level, however, this misaminoacylation is fully inhibited when both PylRS and its substrate are present. Besides that it is fully orthogonal in E. coli and can be coupled with PylRS to genetically incorporate a NAA at an ochre codon, tRNAPyl_UUA is not able to recognize an UAG codon to induce amber suppression. This observation is in direct conflict with the wobble base pair hypothesis and enables using an evolved M. jannaschii tyrosyl-tRNA synthetase-tRNAPyl_UUA pair and the wild type or evolved PylRS-tRNAPyl_UUA pair to genetically incorporate two different NAAs at amber and ochre codons. tRNAPyl_UCA is charged by E. coli tryptophanyl-tRNA synthetase, thus not orthogonal in E. coli. Mutagenic studies of trnaPyl_UCA led to the discovery of its G73U form which shows a higher orthogonality. Mutating trnaPyl_CUA to trnaPyl_UCCU not only leads to the loss of the relative orthogonality of tRNAPyl in E. coli but also abolishes its aminoacylation by PylRS.