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Le déroulement de la mitose est très étroitement contrôlé par une succession de réactions<br />enzymatiques en particulier, celles catalysées par de nombreuses protéines kinases et<br />phosphatases. Plus précisément, la sérine/thréonine kinase mitotique Aurora-A est essentielle<br />à ces processus car elle participe à la régulation de la transition G2/M, du cycle des<br />centrosomes, du fuseau mitotique et de la ségrégation des centrosomes. Aurora-A est activée<br />grâce à son interaction avec d'autres protéines telles que TPX2 et AJUBA et son activité<br />kinase est modulée par la phosphorylation de sites spécifiques. Par ailleurs, il a été récemment<br />montré in vitro que la dégradation de Aurora-A par la voie du protéasome est induite par la<br />déphosphorylation d'un résidu très conservé : la sérine 51. Ceci suggère qu'une phosphatase<br />induit la protéolyse de Aurora-A par déphosphorylation du résidu S51. Dans cette étude, nous<br />avons montré que la phosphatase PP2A et la kinase Aurora-A sont co-localisées dans les<br />centrosomes des cellules mammifères et interagissent au sein d'un même complexe. De plus,<br />l'inhibition pharmacologique de l'activité de PP2A ou l'inhibition de son expression<br />conduisent à stabiliser Aurora-A in vivo. Ces résultats indiquent que PP2A contrôle la<br />dégradation de Aurora-A in vivo. Enfin, Nous avons confirmé in vivo dans des cellules<br />mammifères que la phosphorylation du résidu S51 protège Aurora-A de la dégradation.