Made available in DSpace on 2014-06-12T15:51:27Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo5270_1.pdf: 6694120 bytes, checksum: 2f38ffe6a04cc43f85b6cbf0b87edb3d (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2007 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Biosensor é um dispositivo no qual o material de origem biológica, tais como enzima, organela, tecido animal ou vegetal, microrganismo, antígeno ou anticorpo, ácidos nucléicos, lectina, entre outros, é imobilizado junto a um transdutor adequado. Portanto, o estudo da interface eletrodo/biomolécula/solução consiste em uma das principais etapas para o desenvolvimento de biosensores. O objetivo deste trabalho foi estudar a interface ouro/lectina utilizando as técnicas de Espectroscopia de Impedância Eletroquímica (EIS) e Ressonância de Plásmons de Superfície (SPR), como meios de transdução para a confecção de um futuro biosensor. Contudo, as lectinas pertencem a um grupo de proteínas com especificidade a carboidratos, característica que ampliou o foco da dissertação para a interação entre a lectina Concanavalina A e os carboidratos glicogênio e galactose. Neste trabalho foi montado um sistema de SPR acoplado ou não a um sistema eletroquímico, com o intuito de monitorar e caracterizar a adsorção da proteína em diferentes potenciais e sua interação com carboidratos. Com base nos resultados obtidos, a proteína na configuração desativada adsorveu mais que a forma ativada na superfície do eletrodo de filme fino de ouro, porém, foi a configuração ativada que melhor reconheceu o glicogênio e ambas não se ligaram à galactose. Além disso, foi verificado que a proteína, em ambas as configurações, não reconheceu a galactose e adsorveu mais facilmente em potenciais mais positivos, devido a um maior contraste de cargas entre o eletrodo e a proteína