La gélification thermique de protéines globulaires (albumine de sérum bovin (SAB) et β-Lactoglobuline) en mélange avec la pectine faiblement méthylée (pectine LM) a été étudiée par rhéologie et microscopie confocale à balayage laser couplée à une analyse d'image par la méthode de co-occurrences. Les propriétés des biopolymères seuls ont également été décrites. La différence entre le comportement des deux protéines globulaires en mélange a également été étudiée. La structure des gels de SAB, caractérisée par diffusion de la lumière, varie fortement selon la teneur en NaCl ou CaCl₂. Dans les mélanges, une compétition entre les cinétiques de gélification protéique et de séparation de phase est observée. Celle-ci est fortement dépendante des facteurs intrinsèques et extrinsèques du système, et en particulier de la teneur et la nature des sels ajoutés (NaCl et/ou CaCl₂). L'augmentation de concentration en pectine se traduit par une séparation de phase plus marquée. Selon les conditions de concentrations en biopolymères et la nature des sels dans le milieu, le gel de protéine est affaibli ou renforcé par la présence du polyoside. En présence de calcium, les deux biopolymères présentent une affinité spécifique pour ce cation qui se traduit, pour les pectines LM, par leur capacité à gélifier. En mélange, un gel composite est alors formé. Selon la teneur en NaCl, la gélification du mélange est gouvernée par celle des protéines ou celle des pectines LM. L'ensemble des résultats permet de proposer un schéma d'interprétation des mécanismes impliqués dans la formation des gels en mélange au cours du processus thermique basée sur la séparation de phase et la gélification des biopolymères.