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Purificação e caracterização de lectinas em sementes de Apuleia leio carpa (VOGEL) J.F. Macbride (FABACEAE): Potencial Antimicrobiano.

CARVALHO, Aline de Souza 28 February 2013 (has links)
Submitted by Leonardo Freitas (leonardo.hfreitas@ufpe.br) on 2015-04-10T18:09:17Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) DISSERTAÇÃO Aline de Souza Carvalho.pdf: 3258262 bytes, checksum: 3f81c4413b8ed7201362818528439d61 (MD5) / Made available in DSpace on 2015-04-10T18:09:17Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) DISSERTAÇÃO Aline de Souza Carvalho.pdf: 3258262 bytes, checksum: 3f81c4413b8ed7201362818528439d61 (MD5) Previous issue date: 2013-02-28 / CNPq; FACEPE; CAPES / Apuleia leiocarpa (Voguel) J. F.Macbride, uma árvore com grande valor na indústria madeireira, é uma leguminosa (Fabaceae) encontrada na Caatinga. Lectinas são proteínas capazes de reconhecer e se ligar a carboidratos e glicoconjugados de acordo com sua especificidade e, por isso, têm diversas aplicações bioquímicas e biotecnológicas. Sementes de leguminosas são reconhecidas por serem boas fontes de lectinas. Este trabalho descreve a purificação, caracterização e a atividade antimicrobiana deApulSL (Apuleia leiocarpa seeds lectin). ApulSL foi extraída misturando a farinha das sementes em solução salina (NaCl 150 mM), gerando o extrato bruto (EB) que foi aplicado em cromatografia emcoluna de quitina eluida com ácido acético 1M, obtendo-se um único pico ativo. A ApulSL é termorresistente (100°C/2h) e íon dependente (Mn2+), tem caráter ácido e afinidade por N-acetilglicosamina, D(-)-arabinose e azocaseína. Trata-se de uma proteína com estrutura conformacional desordenada, com resíduos de tirosina no cerne hidrofóbicoe um peso molecular nativo de 55,8 kDa, mas que em condições desnaturantes e redutorasse desdobra emtrês a quatro oligopeptídeos, sendo portanto, uma proteína oligomérica. A análise emMALDI TOF/TOF detectou vários peptídeos, mas não houve homologia suficiente (< 30%) entre os peptídeos detectados e o banco de dados de proteínas para a elucidação da sequência primária. A ApulSLapresentouatividade inibitória e bactericida contra três variedades de Xanthomonas campestris, como também inibiu outras cepas gram-negativas e gram-positivas. Em conclusão, a ApulSL é uma lectina sem registros anteriores na literatura e que apresentou potencial antimicrobiano contra a espécie Xanthomonas campestris

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