Das Zytoskelett einer eukaryotischen Zelle besteht aus drei Hauptbestandteilen: Aktin, Intermediärfilamenten und Mikrotubuli. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit dem Protein Aktin, welches unter physiologischen Bedingungen dynamische Filamente durch Polymerisation ausbildet. Diese Filamente können sowohl in Netzwerken als auch Bündeln angeordnet werden. Diese Anordnungen bilden die Grundlage für eine Vielfalt von Strukturen zur Realisierung diverser zellulärer Funktionen. Konventionell wurde die Ausprägung solcher Strukturen durch zusätzliche Proteine erklärt, welche Aktin beispielsweise vernetzen oder sogar aktive, dissipative Prozesse durch ATP Hydrolyse ermöglichen. Durch diese Erklärungen prägte sich ein sehr komplexes Bild zellulärer Funktionen heraus. Die dissipative Natur der meisten Prozesse führte dazu, dass meist auf grundlegende physikalische Beschreibungen, welche auf nicht-dissipativen Gleichgewichtszuständen beruhen, verzichtet wurde. Diese Arbeit widmet sich solchen nicht-dissipativen Prozessen und beschreibt deren inhärente Bedeutung auch in aktiven, dissipativen Systemen. Ein erstes Beispiel beschreibt die Generierung von kontraktilen Kräften in Aktinbündeln durch eine hohe makromolekulare Dichte der Umgebung. Diese hohe Dichte führt zu einem entropischen Effekt, welcher durch Volumenausschluss hochkonzentrierter inerter Polymere Aktinfilamente in Bündel ordnet. Werden diese Strukturen aus ihrem energetischen Minimum ausgelenkt, so entsteht eine rücktreibende Kraft, welche nach Ausschaltung der auslenkenden Kraft zu einer Kontraktion des gesamten Bündels führt. Dieses Bespiel zeigt klar, dass selbst in sehr einfachen Systemen äußerst komplexe Prozesse ablaufen können, welche konventionell mittels dissipativer Umwandlung von chemischer Energie in mechanische Arbeit beschrieben wurden. Die Komplexität der Eigenschaften von Aktinbündeln nimmt zudem drastisch zu sobald zusätzliche Proteine mit eigenen mechanischen Eigenschaften das System beeinflussen. Zur Untersuchung eines solchen Mehrkomponentensystems wurden Aktinfilamente mittels transienter Vernetzungsproteine gebündelt. Versuche auf unterschiedlichen Zeitskalen zeigten klar differenzierbare mechanische Antworten auf induzierte, aktive Biegedeformationen. Im Falle kurzer Deformationen verhielt sich das System völlig elastisch, während für lange Deformationszeiten deutliche plastische Effekte auftraten. Als Ursprung dieser Plastizität wurde die dynamische Umordnung der Vernetzungsproteine identifiziert. Jedoch führen nicht nur zusätzliche Proteine zu einer erhöhten Komplexität. Bereits die Anordnung von reinen Aktinbündeln in Netzwerke mittels entropischer Kräfte führt zu einer überraschenden Variabilität von entstehenden Mustern. Im besonderen Fokus dieser Untersuchung stehen Aster ähnliche Muster, welche regelmäßige Netzwerkstrukturen ausbilden und nur in Verbindung mit Aktin assoziierten Proteinen bekannt waren. Störungen der isotropen Ausgangssituation führen zu veränderter Musterbildung, welche die initiale Störung direkt widerspiegeln. Mit den präsentierten Resultaten leistet die Arbeit einen wichtigen Beitrag zum Verständnis der Dynamik von Aktinbündeln sowie deren Interaktionen.

Das Zytoskelett einer eukaryotischen Zelle besteht aus drei Hauptbestandteilen: Aktin, Intermediärfilamenten und Mikrotubuli. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit dem Protein Aktin, welches unter physiologischen Bedingungen dynamische Filamente durch Polymerisation ausbildet. Diese Filamente können sowohl in Netzwerken als auch Bündeln angeordnet werden. Diese Anordnungen bilden die Grundlage für eine Vielfalt von Strukturen zur Realisierung diverser zellulärer Funktionen. Konventionell wurde die Ausprägung solcher Strukturen durch zusätzliche Proteine erklärt, welche Aktin beispielsweise vernetzen oder sogar aktive, dissipative Prozesse durch ATP Hydrolyse ermöglichen. Durch diese Erklärungen prägte sich ein sehr komplexes Bild zellulärer Funktionen heraus. Die dissipative Natur der meisten Prozesse führte dazu, dass meist auf grundlegende physikalische Beschreibungen, welche auf nicht-dissipativen Gleichgewichtszuständen beruhen, verzichtet wurde. Diese Arbeit widmet sich solchen nicht-dissipativen Prozessen und beschreibt deren inhärente Bedeutung auch in aktiven, dissipativen Systemen. Ein erstes Beispiel beschreibt die Generierung von kontraktilen Kräften in Aktinbündeln durch eine hohe makromolekulare Dichte der Umgebung. Diese hohe Dichte führt zu einem entropischen Effekt, welcher durch Volumenausschluss hochkonzentrierter inerter Polymere Aktinfilamente in Bündel ordnet. Werden diese Strukturen aus ihrem energetischen Minimum ausgelenkt, so entsteht eine rücktreibende Kraft, welche nach Ausschaltung der auslenkenden Kraft zu einer Kontraktion des gesamten Bündels führt. Dieses Bespiel zeigt klar, dass selbst in sehr einfachen Systemen äußerst komplexe Prozesse ablaufen können, welche konventionell mittels dissipativer Umwandlung von chemischer Energie in mechanische Arbeit beschrieben wurden. Die Komplexität der Eigenschaften von Aktinbündeln nimmt zudem drastisch zu sobald zusätzliche Proteine mit eigenen mechanischen Eigenschaften das System beeinflussen. Zur Untersuchung eines solchen Mehrkomponentensystems wurden Aktinfilamente mittels transienter Vernetzungsproteine gebündelt. Versuche auf unterschiedlichen Zeitskalen zeigten klar differenzierbare mechanische Antworten auf induzierte, aktive Biegedeformationen. Im Falle kurzer Deformationen verhielt sich das System völlig elastisch, während für lange Deformationszeiten deutliche plastische Effekte auftraten. Als Ursprung dieser Plastizität wurde die dynamische Umordnung der Vernetzungsproteine identifiziert. Jedoch führen nicht nur zusätzliche Proteine zu einer erhöhten Komplexität. Bereits die Anordnung von reinen Aktinbündeln in Netzwerke mittels entropischer Kräfte führt zu einer überraschenden Variabilität von entstehenden Mustern. Im besonderen Fokus dieser Untersuchung stehen Aster ähnliche Muster, welche regelmäßige Netzwerkstrukturen ausbilden und nur in Verbindung mit Aktin assoziierten Proteinen bekannt waren. Störungen der isotropen Ausgangssituation führen zu veränderter Musterbildung, welche die initiale Störung direkt widerspiegeln. Mit den präsentierten Resultaten leistet die Arbeit einen wichtigen Beitrag zum Verständnis der Dynamik von Aktinbündeln sowie deren Interaktionen.