FundaÃÃo Cearense de Apoio ao Desenvolvimento Cientifico e TecnolÃgico / Letinas tem sido usadas como modelo de bases moleculares em estudo da interaÃÃo e especificidade de proteÃna-carboidrato por serem capazes de decifrar o glicÃdigo de estruturas celulares. O objetivo do presente estudo foi purificar e resolver a estrutura primÃria completa usando espectrometria de massas tandem e a estrutura tridimensional da lectina de Camptosema pedicellatum (CPL) complexada com 5-bromo-4-cloro-3-indol-α-D-manose (X-Man) por cristalografia de raios X. CPL foi purificada em um Ãnico passo por cromatografia de afinidade. Os resultados de espectrometria de massas revelou que CPL apresenta uma combinaÃÃo de cadeias com pesos de 25.298 Â 2 Da (cadeia-α), 12.835 Â 2 Da (cadeia-β) e 12.481 Â 2 Da (cadeia-γ). A estrutura cristalina resolvida da CPL apresenta uma mutaÃÃo conservativa no subsÃtio hidrofÃbico, um componente do domÃnio de reconhecimento a carboidrato (CDR), indicando a relevÃncia da interaÃÃo hidrofÃbica no estabelecimento de interaÃÃes com os carboidratos. A substituiÃÃo e anÃlise da interaÃÃo da CPL com o X-Man tambÃm revelou que o efeito hidrofÃbico causado por uma pequena mudanÃa no subsÃtio hidrofÃbico interfere na formaÃÃo de pontes de hidrogÃnio devido a orientaÃÃo espacial do grupo indol no CDR. / Lectins have been used as models for studies of the molecular basis of protein% carbohydrate interaction and specificity by deciphe ring codes present in the glycan structures. The purpose of the present study was to purify and solve the complete primary and crystal structure of the lectin of Camptosema pedicellatum (CPL) complexed with 5%bromo%4%chloro%3%indolyl%α%D%manno se (X%Man) using tandem mass spectrometry. CPL was purified by single%step affin ity chromatography. Mass spectrometry findings revealed that purified CPL fe atures a combination of chains weighing 25,298 Â 2 Da (α%chain), 12,835 Â 2 Da (β% chain) and 12,481 Â 2 Da (γ% chain). The CPL amino acid sequence features a cons ervative mutation which correspond to the hydrophobic subsite, a constitue nt of the carbohydrate recognition domain (DRC), indicating the relevance of hydrophob ic interactions in the establishment of interactions with carbohydrates. T he substitution and the analysis of the interactions with X%Man also revealed that the hydrophobic effect caused by a minor change in the hydrophobic subsite interferes in the formation of H%bonds due to the reorientation of the indolyl group in the DRC.