Les caséines, les protéines les plus abondantes du lait, sont associées sous forme de micelle ayant un rayon moyen de 100nm, pontées par du phosphate de calcium colloïdal (CCP). Lorsque le CCP est retiré par précipitation acide, les micelles se désintègrent formant les caséinates de sodium (NaCas), des particules de 10nm. Les caséines sont très sensibles aux ions calcium et phosphate présents dans certains produits alimentaires qui constituent un levier important dans l’industrie laitière pour contrôler la texture. La viscosité des suspensions de NaCas augmente fortement lorsque la concentration en protéines augmente à cause du remplissage compact par les particules, mais décroît lorsque la température augmente car la fraction volumique efficace des particules diminue. Au-delà d’un ratio critique Ca2+/caséine, les interactions attractives mènent à la formation de microdomaines denses qui diminuent la solubilité et augmententla turbidité. Le phénomène est amplifié lorsque la température augmente et modifie les propriétés viscoélastiques des suspensions de NaCas. En large excès, les ions Na+ entraînent la dissociation des micro-domaines denses par compétition avec les ions Ca2+. Au-dessus de 0.2M de Na+, la viscosité augmente à cause de la déshydratation des protéines (salting-out). L’orthophosphate (Pi) se lie aux protéines en présence de calcium, ce qui conduit à la formation de complexes. En large excès, le Pi se lie directement au calcium et précipite forme de phosphate de calcium ou sous forme de complexes avec les protéines. Lorsque les micelles des caséines sont acidifiées au-dessus de pH 5,2, le phosphateet le calcium solubilisés interagissent avec les protéines lorsque la température augmente, ce qui conduit à une gélification. Cette étude a démontré combien la nature du phosphate et du calcium est fondamentale dans l’organisation des caséines en suspension dense. / In milk, caseins, the main proteins, are associated into a casein micelle (100nm) held together with colloidal calciumphosphate (CCP). When CCP is removed by acid precipitation into sodium caseinate (NaCas), the caseins reassemble into smaller particles, the so-called submicelles (10nm). Caseins are highly sensitive to calcium and phosphate ions,used in most applications. Challenge for dairy industry is to control the texture, mainly determined by protein interactions.The viscosity of dense NaCas suspensions strongly increased with increasing concentration due to jamming of the particles. Increasing the temperature led to a decrease of the viscosity as the effective volume fraction of the particles decreased. When a ratio of Ca2+ is bound by the casein, attractive interactions are introduced and led to the formation of dense micron sized particles that decreased solubility and increased the turbidity. The effect was stronger with increasingtemperature. The visco-elastic properties of NaCas suspensions were also modified. The same behaviour was observed for calcium caseinate suspensions if the ratio of Ca2+ per casein was equal. Large excess of Na+ led to dissociationof the dense protein domains formed by Ca2+ by competiton for specific binding sites of caseins. For increasing the Na+concentration above 0.2M the viscosity increased by decreased hydration of the protein. Orthophosphate (Pi) was bound to the caseins with Ca2+ leading to the formation of complexes. Large excess of Pi competed with Ca2+. The precipitation of the caseins and large calcium phosphate particles were formed. When casein micelles are acidified above pH 5.2, calcium and phosphate are solubilized and interact with casein leading to the formation of a gel. This study showed how calcium and phosphate of different origins are fundamental in the organization of caseins in dense suspensions.