Le cruor bovin, déchet des abattoirs, est principalement composé d’hémoglobine, protéine riche en peptides antimicrobiens après hydrolyse par la pepsine porcine. L’objectif de cette thèse est de proposer une stratégie de valorisation de ce co-produit en produisant, séparant puis appliquant comme conservateur naturel de la viande un peptide antimicrobien : l’α137-141. L’hydrolyse pepsique de l’hémoglobine bovine purifiée a été validée sur le cruor (pH 3.5, 23°C, E/S = 1/11) et a permis de produire rapidement l’α137-141 selon un mécanisme zipper. L’hydrolyse enzymatique a également été réalisée à hautes concentrations en hémoglobine (1, 2, 5 et 8%, p/p), permettant de produire l’α137-141 à grande échelle.La séparation de l’α137-141 par électrodialyse couplée avec une membrane d’ultrafiltration (EDUF) a ensuite été effectuée selon plusieurs degrés d’hydrolyse, mettant en avant que celui de 5% était le plus favorable à l’enrichissement de l’α137-141. Pour augmenter sa pureté, le maintien du pH au sein de l’EDUF a permis à pH 9 d’enrichir l’α137-141 d’un facteur 75. Afin de valoriser au mieux le co-produit, la concentration peptidique a ensuite été augmentée jusqu’à 8% (p/p), permettant de récupérer jusqu’à 4 fois plus d’α137-141. Cette dernière fraction a montré une activité conservatrice de la viande hachée luttant contre le rancissement et la prolifération des bactéries, moisissures et levures jusqu’à 14 jours à 4°C, d’une manière aussi efficace que l’hydroxytoluène butylé (BHT), conservateur synthétique, prouvant que les fractions d’EDUF enrichies en α137-141 sont de prometteurs conservateurs naturels de la viande et dérivées. / Bovine cruor, a slaughterhouse by-product, is mainly composed by hemoglobin which is a rich source of antimicrobial peptides obtained by pepsic hydrolysis. The goal of this thesis is to valorize cruor by producing, separating and applying an antimicrobial peptide (α137-141) as a natural preservative on meat. Cruor hydrolysis showed the same enzymatic mechanism zipper and the same peptide production as observed during purified hemoglobin hydrolysis with the used parameters (pH 3.5, 23°C, E/S = 1/11). Hydrolysis produced rapidly the α137-141 and was carried out at high hemoglobin concentrations (1, 2, 5 and 8% w/v). Several hydrolysis degrees (DH) were investigated on the selective α137-141 separation by electrodialysis with ultrafiltration membranes (EDUF). The results showed that the most appropriated DH was of 5% to enrich fractions in α137-141. After that, the increase of α137-141 purity was studied by pH controlling. The best control was at pH 9 with a α137-141 purity increase of 75-folds. Then, the increase of feed peptide concentration (from 1 to 8% w/v) was studied on the α137-141 recovery to obtain the best by-product valorization. The 8% feed peptide concentration allowed a recovered concentration increase of 4-folds. This fraction was applied on meat as preservative and showed powerful antimicrobial effects against bacteria, yeasts and molds during 14 days under 4°C and a reduction of lipid oxidation to protect meat against rancidity. These effects were close to those of butylated hydroxytoluene (BHT), known to protect food, and showed that the fractions enrich in α137-141 by EDUF would be promising and natural preservative to protect meat and its derivatives.

L'hydrolyse pepsique de l’hémoglobine bovine purifiée ou à partir d'un coproduit des abattoirs : le cruor, peut être considérée comme une voie importante d'obtention de peptides antibactériens. Une étude cinétique nous a permis de maîtriser cette hydrolyse et de déterminer un modèle mathématique capable de prédire la concentration de chaque peptides antibactériens des deux familles de peptides α 1-32 et α 107-141 et ceux pour un intervalle de température de 15-37°C, de pH de 3,5-5,5 et de rapport enzyme/substrat de 1/5-1/20. Le calcul des énergies d'activation pour les différentes réactions impliquées dans le mécanisme était effectué grâce à l’équation d’Arrhenius qui a permis d’étudier l’effet de la température sur les différents coefficients cinétiques. L’effet du pH et du rapport E/S était également étudié et le modèle trouvé a démontré une augmentation linéaire de la vitesse d’hydrolyse en diminuant le pH (entre 3,5 et 5,5) et une vitesse invariable avec le rapport E/S (1/5-1/20). L'étude de la relation structure-fonction des peptides antibactériens α 1-32 et α 137-141 a été effectuée grâce à un suivie de la cinétique de K+ extracellulaire en présence de Lisrea innocua et le déterminant antibactérien minimal a été déterminé pour le peptide α 137-141. La possibilité de valoriser les peptides antibactérien α 1-32 et α 137-141 dans un emballage bioactif pour la conservation des aliments contre le développement de bactéries pathogènes a été étudiée par l'adsorption de ces peptides en surface d'un film de polyéthylène basse densité, traité avec le plasma froid. / The pepsin hydrolysis of purified bovine hemoglobin or from a co-product of slaughterhouses: cruor, can be considered as an important route for obtaining antibacterial peptides. A kinetic study has allowed us to control the hydrolysis and to determine a mathematical model able to predict the concentration of each antibacterial peptides of two families of peptides α 1-32 and α 107-141 and those of an interval of temperature 15-37°C, of pH 3,5-5,5 and ratio enzyme/substrate of 1/5-1/20 . The calculation of activation energies for the different reactions involved in the mechanism was made by the Arrhenius equation, which was used to study the effect of temperature on the various kinetic coefficients. The effect of pH and ratio E / S was also studied and the model found showed a linear increase in the rate of hydrolysis decreasing the pH ( between 3,5 and 5,5 ) and an invariable speed with the ratio E / S ( 1/5-1/20 ). The study of the structure-function relationship of antibacterial peptides α 1-32 and α 137-141 was carried out thanks to a followed the kinetics of extracellular K + in the presence of Lisrea innocua and the minimal determinant antibacterial was determined for the peptide α 137-141. The possibility to recovery the antibacterial peptides α 1-32 and α 137-141 in to a bioactive food packaging against the growth of pathogenic bacteria has been studied by the adsorption of these peptides on the surface of a low density polyethylene film treated with cold plasma.