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Phylogeny and Molecular Evolution of the Voltage-gated Sodium Channel Gene scn4aa in the Electric Fish Genus Gymnotus

Xiao, Dawn Dong-yi 19 March 2014 (has links)
Analyses of the evolution and function of voltage-gated sodium channel proteins (Navs) have largely been limited to mutations from individual people with diagnosed neuromuscular disease. This project investigates the carboxyl-terminus of the Nav paralog (locus scn4aa 3’) that is preferentially expressed in electric organs of Neotropical weakly-electric fishes (Order Gymnotiformes). As a model system, I used the genus Gymnotus, a diverse clade of fishes that produce species-specific electric organ discharges (EODs). I clarified evolutionary relationships among Gymnotus species using mitochondrial (cytochrome b, and 16S ribosome) and nuclear (rag2, and scn4aa) gene sequences (3739 nucleotide positions from 28 Gymnotus species). I analyzed the molecular evolution of scn4aa 3’, and detected evidence for positive selection at eight amino acid sites in seven Gymnotus lineages. These eight amino acid sites are located in motifs that may be important for modulation of EOD frequencies.
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Translationsaktivatoren der mitochondrialen Cytochrom b-Synthese in Saccaromyces cerevisiae: Membranassoziation, Mutagenese und Protein-Wechselwirkungen von Cbs1p

Krause-Buchholz, Udo 27 September 2000 (has links)
Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit Cbs1p und Cbs2p, zwei spezifische Translationsaktivatoren der COB-mRNA. Im Mittelpunkt standen sowohl die weitere molekularbiologische und biochemische Charakterisierung von Cbs1p als auch ein Screening von Interaktionskandidaten, die mit Cbs1p und/oder Cbs2p physikalisch wechselwirken könnten. Cbs1p liegt als peripheres Membranprotein fest mit der inneren Mitochondrienmembran matrixseitig assoziiert vor. Dabei spielen möglicherweise hydrophobe und/oder Protein-Protein-Wechselwirkungen mit integralen Membranproteinen eine essentielle Rolle bei der Membranverankerung von Cbs1p. Durch die Identifizierug von atmungsdefekten Cbs1p-Mutanten, deren Mutationen in Bereichen mit Homologie zu RNA-bindenden Proteinen liegt, verstärken sich die Hinweise zur Beteiligung von Cbs1p an der direkten physikalischen Wechselwirkung mit dem 5´-leader der COB-mRNA. Darüber hinaus konnte gezeigt werden,, dass die abspaltbare Präsequenz nicht notwendig für einen mitochondrialen Import ist. Die Ergebnisse präzisieren und erweitern das vorliegende Modell der Wirkungsweise der Translationsaktivatoren Cbs1p und Cbs2p (Michaelis, 1991). Aufgrund der Membranverankerung von Cbs1p wird auch die gebundene COB-mRNA in räumlicher Nähe zur Membran gebracht. Darüber hinaus definiert Cbs1p damit möglicherweise auch den Ort der Insertion des nascierenden Apocytochrom b in die Membran. Cbs2p vermittelt die Bindung zur kleinen Untereinheit der mitochondrialen Ribosomen und könnte seinerseits ebenfalls in Interaktionen mit Untereinheiten des bc1-Komplexes involviert sein.

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