In dieser Arbeit wurde an einer Auswahl von Biomolekülen gezeigt, dass die Rasterkraftmikroskopie, welche ursprünglich in physikalischen Labors entwickelt und zunächst auch nur dort eingesetzt wurde, ein äußerst wichtiges Instrument innerhalb der biologischen und medizinischen Forschung darstellt. Es wurde gezeigt, welche Ergebnisse bei der Visualisierung von Biomolekülen erwartet werden können. Die nach einer eigens entwickelten Methode präparierten Actin-Proben konnten hochaufgelöst abgebildet werden. Es zeigten sich neben freiliegenden Einzelfilamenten auch Bündel, welche sich aus Einzelfilamenten zusammensetzen. Es ist ein Modell erstellt worden, welches die unterschiedlichen Breiten der Bündel erklärt. Mit Hilfe der Mikrokontakt-Druck-Technik (microcontact printing, µCP) ist es gelungen, Proteinstrukturen in der Größe weniger Nanometer großflächig auf verschiedene Substrate zu übertragen. Ebenso wurde ein proteophober SAM (self assembling monolayer) gestempelt, mit dem Proteinadsorptionen gezielt unterbunden werden konnten. Das Adsorptionsverhalten des Proteins F1-ATPase auf Gold ist in situ untersucht worden. Parallel dazu wurde die Adsorption des Proteins in einer Mikroquarzwaage (quarz crystal microbalance, QCM) untersucht. Beide Techniken zeigen unterschiedliche Adsorptions-kinetiken, die Kombination beider Methoden lässt jedoch eine Abschätzung der wahren Adsorptionskinetik zu. Ein neuer Messmodus (constant damping mode) ist ob seiner Fähigkeit, biologische Objekte abbilden zu können, geprüft worden. Vergleichsmessungen im Kontakt-, Nichtkontakt- und Dämpfungs-Modus an einer Proteinmultischicht zeigten, dass im Nichtkontakt-Modus die höchste Auflösung erzielt werden kann. Ferner sind Magnetkraftmikroskop-Experimente an dem als Eisenspeicher bekannten Protein Ferritin durchgeführt worden. An einer Submonolage Ferritin auf Glimmer lässt sich jedoch mit dieser Technik kein magnetisches Signal messen.