CoordenaÃÃo de AperfeiÃoamento de Pessoal de NÃvel Superior / Lectinas sÃo proteÃnas que possuem no mÃnimo um domÃnio nÃo catalÃtico capaz de se ligar reversivelmente a mono ou oligossacarÃdeos especÃficos. As lectinas sÃo amplamente distribuÃdas em muitas plantas, bem como em animais e outros organismos. Geralmente, as lectinas sÃo muito abundantes em sementes de plantas, especialmente na famÃlia Leguminosae. Centenas de lectinas jà foram isoladas e caracterizadas de plantas pertencentes a diferentes famÃlias dessa divisÃo. A famÃlia das lectinas de leguminosas representa o grupo desta classe proteica mais bem estudada, em especial destaque a subtribo Diocleinae. As lectinas de Diocleinae apresentam um alto grau de similaridade estrutural, porÃm o mesmo nÃo se observa quanto Ãs atividades biolÃgicas. Esta variabilidade reside em detalhes que podem ser analisados em estudos baseados em estruturas. Neste contexto, o presente trabalho descreve a caracterizaÃÃo estrutural parcial e biolÃgica de uma lectina presente em sementes de Dioclea reflexa Hook F., pertencente à famÃlia Leguminosae, subfamÃlia Papilionoideae, tribo Phaseoleae, subtribo Diocleinae. A lectina de sementes de Dioclea reflexa (DrfL) foi purificada em uma Ãnica etapa atravÃs de cromatografia de afinidade em coluna Sephadex G-50. A lectina aglutinou fortemente eritrÃcitos de coelho e foi inibida por D-manose e α-metil-D-manosÃdeo. A atividade hemaglutinante da DrfL à Ãtima nos pH 5,0;6,0 e 7,0, e estÃvel a uma temperatura de 50 ÂC. Semelhante a outras lectinas da subtribo Diocleinae, a anÃlise por espectrometria de massas indicou que a lectina de D. reflexa possui possui trÃs cadeias (α, β e γ) com massas de 25.562, 12.874 e 12.706 Da, respectivamente, e nÃo possui ligaÃÃes dissulfeto ou glicosilaÃÃes. A sequÃncia primÃria da DrfL apresenta grande similaridade com outras lectinas de espÃcies do mesmo gÃnero. A proteÃna foi cristalizada pelo mÃtodo de difusÃo de vapor na presenÃa do ligante X-man e foi resolvida a uma resoluÃÃo de 1,76 Ã. DrfL apresentou efeito relaxante em mÃsculo liso de aortas endotelizadas de rato e apresentou atividade inflamatÃria no modelo de edema de pata de rato. A lectina de D. reflexa exibiu baixa citotoxicidade contra nÃuplios de Artemia sp. / Lectins are proteins that have at least one non-catalytic domain capable of reversibly bind to specific mono-or oligosaccharides. Lectins are widely distributed in many plants as well as animals and other organisms. In general, lectins are very abundant in plant seeds, especially in the Leguminosae family. Hundreds of lectins have been isolated and characterized from plants belonging to different families of this division. The legume lectin family is the group of this protein class further studied, in particular highlighted the subtribe Diocleinae. Lectins Diocleinae have a high degree of structural similarity, but the same was not true about the biological activities. This variability lies in details that can be analyzed in studies based structures. In this context, this paper describes the partial structural and biological characterization of a lectin present in seeds Dioclea reflexa Hook F. belonging to the family Leguminosae, subfamily Papilionoideae, tribe Phaseoleae, subtribe Diocleinae. The seed lectin Dioclea reflexa (DrfL) was purified in a single step by affinity chromatography on Sephadex G-50 column. The lectin strongly agglutinated rabbit erythrocytes and was inhibited by D-mannose and methyl-α-D-manoside. The hemagglutinating activity of the DrfL is optimum pH 5.0, 6.0 and 7.0, stable at a temperature of 50  C. Similar to other lectins of the subtribe Diocleinae, analysis by mass spectrometry indicated that the lectin D. reflex has three chains (α, β and γ) with masses of 25,562; 12,874 and 12,706 Da, respectively, and has no disulfide bonds or glycosylation. The primary sequence of DrfL shows great similarity with other lectins from species of the same genus. The protein was crystallized by vapor diffusion bonding method in the presence of X-man and was determined to a resolution of 1.76 Ã. DrfL presented relaxing effect on smooth muscle and endothelial aortas rat and showed inflammatory activity in the rat paw edema model. The lectin D. reflexa exhibited low cytotoxicity against Artemia sp.