Diese Dissertation befaßt sich mit kinetischen und dynamischen Analysen an spinmarkierten Proteinen mittels Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR-S) in Kombination mit weiteren biophysikalischen Methoden. Die Spinmarkierung der hier untersuchten Proteine (z.B. Bakteriorhodopsin (EF-loop) bzw. Reverse Transkriptase) erfolgt durch spezifische Substitution ausgewählter Aminosäure-Seitenketten durch eine radikalische Seitenkette ("R1", MTS-Spinlabel an Cystein gebunden). Der Schwerpunkt dieser Arbeit liegt in der Methodenentwicklung eines neuen Simulationsverfahrens für ESR-Spektren basierend auf einer speziellen Molekulardynamik-Simulation (MD-S). Das Verfahren nutzt den von Robinson et al. (J.Chem.Phys.96:2609-2616) vorgeschlagenen Trajektorien-basierten Berechnungsalgorithmus für ESR-Spektren. Hierfür sind zahlreiche Trajektorien der umgebungsabhängigen Umorientierungsdynamik von R1 mit Längen von jeweils über 700 ns erforderlich. Diese Trajektorien werden im hier präsentierten Simulationsverfahren mit minimalem Zeitaufwand in drei Stufen generiert: i) statistisch korrekte Erfassung des gesamten verfügbaren Konformationsraums von R1 in positionsspezifischer Proteinumgebung mittels einer kurzen (ca. 10 ns) speziellen MD-S (in-vacuo, 600 Kelvin); ii) Berechnung eines Potentials im Eulerwinkelraum welches das spezifische Umorientierungsverhalten der radikalischen R1-Kopfgruppe widerspiegelt; iii) Trajektorienberechnung mittels Simulation der potentialabhängigen Brownschen Umorientierungsdynamik eines virtuellen Teilchens bei 300 Kelvin (Einteilchen-Simulation). Die Statistiken wichtiger dynamischer Prozesse während der speziellen MD-S werden analysiert und mit Langzeit-Dynamiken aus herkömmlichen MD-S unter physiologischen Bedingungen verglichen. Zusätzlich wird ein Simulationsverfahren zur Identifikation von Wasserstoff-Brücken vorgestellt. In einem weiteren Kapitel dieser Arbeit werden Konzeption, Aufbau und Test einer Temperatursprung-ESR-Anlage beschrieben.