L’étuvage de poudre de protéines sériques (PS) de lait permet l’amélioration des propriétés techno-fonctionnelles des protéines : aptitude à la formation de gel, mousse, ou émulsion. L’objectif de cette thèse était d’étudier le mécanisme de formation et les propriétés physico-chimiques et rhéologiques d’assemblages de PS de taille micronique ou AMI produits par étuvage à 100 °C d’une poudre d’isolat de PS ajustée à pH 9.5 et à une activité d’eau proche de 0,2. Pour cela, la caractérisation morphologique des assemblages, la dénaturation des protéines, la diminution de lactose libre et la formation de produits de Maillard ont été suivies au cours du temps d’étuvageLe rôle de chacun des constituants de la poudre a aussi été étudié en faisant varier sa composition. Les résultats obtenus montrent que l’étuvage à pH 9.5 permet la formation d’assemblages de taille et de forme relatives à celle des particules de poudre étuvée. Dans un premier temps, des réactions de glycation des protéines s’opèrent, des agrégats solubles sont produits et les poudres brunissent, tandis que les produits terminaux de la réaction de Maillard se forment. Ensuite, la quantité d’agrégats solubles diminue avec la formation concomitante des AMI. Les AMI possèdent des propriétés de rétention d’eau très élevées ce qui leur confère des propriétés viscosifiantes. L’addition de lactose à la poudre d’isolat de PS permet d’accélérer la cinétique de formation des AMI et d’obtenir des AMI plus denses en protéines. Les caséines sont aussi intégrées dans les AMI, mais ont très peu d’effets sur leurs propriétés stru / The dry heating of whey protein powder increases the functional properties of proteins such as their ability to form gels, foams or emulsions. The aim of this PhD thesis was to study the mechanism of formation and the physicochemical and rheological properties of protein assemblies of micrometer sizes that were produced by dry heating at 100 °C a whey protein powder isolate adjusted at pH 9.5 at a water activity of 0.2. Thus, morphological properties, protein denaturation, lactose conjugation and products of the Maillard reaction were studied during the time course of the dry heating. The role of each compound of the powder has also been studied by modification of the powder composition. Dry heating at pH 9.5 was able to form large assemblies of size and shape related to the size of the dry heated powder particles.In the first step, the glycation of proteins increased. Soluble aggregates formed and the powder browning progressed, while advanced glycated end products of the Maillard reaction were found. Then, the content in soluble aggregates decreased and large protein assemblies of micrometer sizes formed. These large assemblies were highly hydrated, and had very high viscosity values. Addition of lactose to the whey protein isolate powder allowed increasing the speed of formation of these large assemblies, increasing their density, and reaching higher yields of production. Caseins were able to join to whey proteins in the large assemblies, and had very poor effects on their structural properties and ability to retain the aqueous phase.

L’objectif de ce travail est d’identifier les conditions et les mécanismes permettant la création d'aptitudes nouvelles ou améliorées des protéines du lactosérum à la stabilisation et texturation des mousses alimentaires.À cette fin, nous avons étudié la rhéologie interfaciale de protéines adsorbées à l’interface eau/air, les réarrangements topologiques à l’échelle de quelques films liquides, la stabilité et la rhéologie de mousses de protéines. L’étude a porté à la fois sur un mélange de protéines du lactosérum et sur sa protéine majoritaire purifiée, la ß-lactoglobuline. Pour identifier les liens avec leurs propriétés structurales et physico-chimiques, des modifications des protéines ont été générées par étuvage de poudres. Plusieurs paramètres d’étuvage ont été variés simultanément. Une large gamme de modifications structurales des protéines a été obtenue grâce au contrôle de ces paramètres. Nous avons mis en évidence que de petites modifications structurales des protéines ont des conséquences majeures sur la rhéologie interfaciale, la dynamique des réarrangements de films, la stabilité et la rhéologie des mousses.Les effets de l’étuvage des poudres sur les propriétés des mousses sont complexes, car ils dépendent étroitement de la combinaison des effets des paramètres d’étuvage, comme de la propriété de la mousse qui est mesurée. Parallèlement, l’examen de la variabilité des comportements à plusieurs échelles apporte un éclairage original sur la contribution de la rhéologie interfaciale aux propriétés de mousses de protéines. Il met notamment en évidence l’intérê / The objective of this work is to identify the conditions and mechanisms of the creation or improvement of the stability and rheology of whey proteins foams. To this aim, we studied the interfacial rheology of protein layers adsorbed at the air/water interface, the liquid films dynamics after a topological rearrangement, the stability and rheology of whey protein foams. Both a mixture of whey proteins and purified ß-lactoglobulin, used as a model protein, were studied. To study the relationships with protein structure, proteins were modified by dry-heating of whey protein powders. A wide variety of structural changes was obtained by varying simultaneously multiple dry-heating parameters.Interestingly, low-extent structural modifications have a dramatic impact on interfacial rheology, liquid film dynamics, foam stability and foam rheology. The effects of dry-heating parameters on the foam properties are complex and depend on their combination and the considered foam feature. Our original multiscale approach (interface, film dynamics and foam) sheds light on the contribution of the interfacial rheology to protein foam properties. In particular, foam dynamics have been shown to play a predominant role.

L'emploi des agents antibactériens est un moyen important d'une part dans la lutte contre les infections bactériennes et d'autre part pour conserver les produits alimentaires jusqu'à leur consommation. La perte d'efficacité des antibiotiques par le développement de résistance bactérienne ainsi que la toxicité des conservateurs synthétiques rend nécessaire le développement de nouveaux produits antibactériens naturels. Les protéines et les peptides antibactériens agissant sur les membranes bactériennes paraissent une alternative pour limiter l'instauration de résistances bactériennes. L'ovotransferrine est une protéine du blanc d'œuf ayant des propriétés membranotropes responsable entre autre de son activité antibactérienne. L'objectif de cette thèse est d'étudier les mécanismes membranotropes de l'ovotransferrine vis-à-vis des membranes externe et cytoplasmique d'E. coli en utilisant respectivement des monocouches de LPS (lipopolysaccharides) et de phospholipides comme modèles membranaires expérimentales. L'ovotransferrine possède une capacité d'insertion dans la monocouche de LPS qui dépend de la concentration protéique, de la compacité de la monocouche et de la conformation des molécules de LPS. L'ovotransferrine s'adsorbe faiblement à la monocouche de phospholipides. Ainsi, les monocouches sont perturbées par la désorganisation des lipides. L'analyse comparative de l'ovotransferrine chauffée à sec avec la forme native a montré la conservation des structures secondaire et tertiaire avec une augmentation de l'hydrophobie de surface et probablement de la flexibilité et une affinité plus élevée aux interfaces hydrophiles/hydrophobes (eau/air). L'activité membranaire de l'ovotransferrine est accrue après son chauffage à sec. La capacité d'insertion dans la monocouche de LPS est amplifiée avec une affinité plus importante. Une capacité d'insertion dans la monocouche de phospholipides est générée pour la forme chauffée à sec associée à une adsorption plus élevée. L'ovotransferrine chauffée à sec induit des perturbations plus importantes des monocouches à des concentrations protéiques plus faibles. / The use of antibacterial agents is very important, firstly, on the fight against bacterial infections, and secondly, to keep food products until its consumption. The loss of antibiotics effectiveness through the development of bacterial resistance and the toxicity of synthetic preservatives necessitates the development of new natural antibacterial products. Antibacterial proteins and peptides acting on the bacterial membranes appear as an alternative to limit the introduction of bacterial resistances. Ovotransferrin is an egg-white protein with membranotropic properties responsible among other things for its antibacterial activity. The aim of this thesis is to study the membranotropic mechanisms of ovotransferrin towards the outer and cytoplasmic membranes of E. coli using respectively monolayers of LPS (lipopolysaccharides) and phospholipids as experimental membrane models. Ovotransferrin has an insertion capacity in LPS monolayer that is dependent on protein concentration, monolayer compactness, and LPS molecule conformation. Ovotransferrin weakly adsorbs to the monolayer of phospholipids. Thus, the monolayers are disturbed by the disorganization of the lipids. Comparative analysis of dry-heated ovotransferrin with the native form showed conservation of secondary and tertiary structures with an increase of surface hydrophobicity and probably of flexibility and higher affinity to hydrophilic/hydrophobic interfaces (water/air). The insertion capacity in the LPS monolayer is amplified with greater affinity. Insertion capacity in the phospholipid monolayer is generated for the dry heated form associated with higher adsorption. Dry-heated ovotransferrin induces greater disruption of monolayers at lower protein concentrations.