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Orientador: Fabíola Manhas Verbi Pereira / Banca: Mirian Cristina dos Santos / Banca: Pedro Sérgio Fadini / Resumo: O objetivo desta dissertação de mestrado foi o desenvolvimento de um método não-invasivo e rápido para o monitoramento dos processos relacionados com a deterioração fisiológica pós-colheita (PPD), tendo como estudo de caso amostras comerciais de mandioca não-resfriadas e resfriadas, utilizando sinais de TD-NMR em combinação com modelos quimiométricos. Os modelos de classificação multivariados se mostraram promissores somente para as amostras não-resfriadas. Um método analítico foi desenvolvido com os sinais TD-NMR combinados com valores de referência provenientes de método padrão bioquímico e PLS (partial least squares). As figuras de mérito evidenciaram excelentes limites de detecção e de quantificação de 0,06 UA∙mL-1 e de 0,2 UA∙mL-1, respectivamente. A sensibilidade foi de 0,4 [intensidade (u.a.)/( UA∙mL-1] e o erro padrão de validação cruzada de 0,7 UA∙mL-1 para o modelo que considera os dois tipos de amostras no mesmo conjunto de dados. / Abstract: The objective of this master's thesis was the development of a non-invasive and rapid method for the monitoring of processes related to post-harvest physiological deterioration (PPD), having as case study commercial samples of non-refrigerated and refrigerated cassava using TD-NMR signals in combination with chemometric models. The multivariate classification models were promising only for the non-refrigerated samples. An analytical method was developed with TD-NMR signals combined with reference values from standard biochemical and partial least squares (PLS) methods. The merit figures showed excellent detection and quantification limits of 0.06 UA∙mL-1 and 0.2 UA∙mL-1, respectively. The sensitivity was 0.4 [intensity (a.u.)/(UA∙mL-1] and the standard error of cross-validation (SECV) of 0.7 UA∙mL-1 for the model considering the two types of samples in the same set of data. / Mestre

Orientador: Cintia Duarte de Freitas Milagre / Banca: Ian Castro Gamboa / Banca: Leandro Helgueira de Andrade / Resumo: As transaminases são enzimas dependentes de piridoxal-5-fosfato (PLP) que catalisam a transferência de grupos amino para aldeídos e/ou cetonas. Quando as cetonas utilizadas são pró-quirais, elas produzem aminas oticamente ativas por meio de síntese assimétrica. Nesse trabalho foram estudadas as sínteses assimétricas de aminas primárias, a partir de cetonas proquirais. Cinco diferentes substratos foram avaliados perante alguns biocatalisadores contendo transaminases, entre eles enzimas comercias, micro-organismos da Coleção Microbiana do Milagre Research Group e enzimas selvagens expressas heterologamente em E. coli. As enzimas comerciais foram empregadas na otimização das condições reacionais e avaliação dos substratos, com conversões e ee maiores que 99%, para dois dos substratos estudados. Os dois micro-organismos selvagens avaliados não foram capazes de realizar a reação de síntese assimétrica de aminas. Entretanto, observou-se a ação de enzimas ene-redutases no micro-organismo MLH 51, e de cetoredutases em ambos. As conversões, apesar de modestas, possuíram bons excessos enantioméricos (78-98%). Por fim, os as enzimas expressas heterologamente em E. coli apresentaram potencial para a aminação redutiva de substratos contendo anéis heterocíclicos e estruturas planares. Embora os valores de conversão observados não sejam ainda satisfatórios, os excessos enantioméricos obtidos quando usadas essas enzimas foram de bons a excelentes (84 a >99%). Com os substratos estudados ... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Transaminases are pyridoxal-5-phosphate (PLP)-dependent enzymes that catalyse the transfer of an amino group from an amino donor to an aldehyde and/or ketone. When the starting ketones are prochiral, they produce optically active amines by asymmetric synthesis. In this work the asymmetric synthesis of primary amines was studied from prochiral ketones. Five different substrates were evaluated towards some biocatalysts containing transaminases, among them commercial enzymes, microorganisms from the Microbial Collection of the Milagre Research Group and wild enzymes expressed heterologously in E. coli. Commercial enzymes were employed in the optimization of the reaction conditions and evaluation of the substrates, with conversions and ee higher than 99%, for two of the evaluated substrates. The two wild-type microorganisms evaluated were not able to perform the reductive amination reaction. However, the action of ene-reductase enzymes in the microorganism MLH 51 and ketoredutases in both were observed. Conversions, although modest, had good enantiomeric excesses (78-98%). Finally, enzymes expressed heterologously in E. coli presented potential for reductive amination of substrates containing heterocyclic rings and planar structures. Although the observed conversion values are still not satisfactory, the enantiomeric excesses obtained when using these enzymes were great to excellent (84 to >99%). With the substrates studied, it was possible to evaluate the class of compounds suit... (Complete abstract click electronic access below) / Mestre