Les métaux sont impliqués dans de nombreux processus biologiques essentiels pour le vivant. Ils interviennent au sein de métallo-enzymes sélectives et efficaces, qui catalysent des réactions chimiques dans des conditions douces. Les plus illustres sont les RiboNucléotide Réductases (RNR), essentiels à la synthèse de l'ADN, ou bien encore la Méthane MonoOxygènase (MMO) capable à partir du méthane de former le méthanol, molécule à fort potentiel énergétique. Ces métallo-enzymes fonctionnent au travers d'un site actif contenant deux fers. Récemment, un nouveau membre de cette famille a été isolé et présente un nouveau site actif hétérodinucléaire à fer et manganèse. Le potentiel chimique de ces enzymes commence juste a être caractérisé, mais les premières études suggèrent une réactivité semblable aux enzymes homodinucléaires à fer. Puisque le comportement de l'ion métallique dans les protéines n'est pas très différent de la chimie fondamentale du métal, l'étude de petits analogues synthétiques de site actif est particulièrement utile. Nous proposons la synthèse de complexes dinucléaires à Fe-Mn pour étudier la réactivité et les propriétés électroniques de ce nouveau site actif. Par une étude physicochimique approfondie et des études de réactivités, nous avons apporté une meilleure compréhension sur la réactivité de ce nouveau système enzymatique.

Les métaux sont impliqués dans de nombreux processus biologiques essentiels pour le vivant. Ils interviennent au sein de métallo-enzymes sélectives et efficaces, qui catalysent des réactions chimiques dans des conditions douces. Les plus illustres sont les RiboNucléotide Réductases (RNR), essentiels à la synthèse de l'ADN, ou bien encore la Méthane MonoOxygènase (MMO) capable à partir du méthane de former le méthanol, molécule à fort potentiel énergétique. Ces métallo-enzymes fonctionnent au travers d'un site actif contenant deux fers. Récemment, un nouveau membre de cette famille a été isolé et présente un nouveau site actif hétérodinucléaire à fer et manganèse. Le potentiel chimique de ces enzymes commence juste a être caractérisé, mais les premières études suggèrent une réactivité semblable aux enzymes homodinucléaires à fer. Puisque le comportement de l'ion métallique dans les protéines n'est pas très différent de la chimie fondamentale du métal, l'étude de petits analogues synthétiques de site actif est particulièrement utile. Nous proposons la synthèse de complexes dinucléaires à Fe-Mn pour étudier la réactivité et les propriétés électroniques de ce nouveau site actif. Par une étude physicochimique approfondie et des études de réactivités, nous avons apporté une meilleure compréhension sur la réactivité de ce nouveau système enzymatique. / Nonheme enzymes possessing a dinuclear active site are performing many essential functions such as Ribonucleotide reductase (RNR) in DNA production and Methane oxygenation (MMO) to convert gas toxic methane in combustible methanol. While most of these enzymes have been shown to possess a diiron active site, new members of this protein family were recently isolated from bacteria and found to possess instead a heterodinuclear Fe-Mn active site. The chemical potential of the heterodinuclear metal site is just starting to be evaluated, but available data suggest that it may have capabilities for similarly versatile chemistry as the extensively studied diiron-carboxylate cofactor. In recent years, the study of models based on simple dinuclear metal complexes has became an important tool for gaining insight into the biological functions of such bimetallic cores. The design of binucleating ligands capable of providing asymmetric dinuclear complexes is a subject of great interest. We propose to synthesize dinuclear Fe-Mn complexes to investigate the reactivity and the electronic properties of this new active site. By combining spectroscopic and electronical studies we have gain a better understanding on the reactivity of this new enzymatic system.