Les flavonoïdes sont des ingrédients prometteurs pour différentes applications alimentaires et non alimentaires, grâce à leurs propriétés antioxydantes et biologiques. Cependant, la formulation de ces molécules est difficile à réaliser en raison de leur faible solubilité dans la plupart des solvants. Afin de remédier à cette difficulté, l’approche suivie dans cette étude est l’incorporation des flavonoïdes dans des particules à base de biopolymères (protéine-polysaccharide), stables et fonctionnelles. Le principal objectif de cette thèse était d’acquérir des connaissances à différentes échelles d’étude sur les mécanismes d’interaction et d’assemblage entre un flavonoïde, la quercétine, et deux biopolymères,B-lactoglobuline (BLG) et la gomme d’Acacia (AG). Dans une première étape, nous avons pu mettre au point des particules submicroniques (Dh : ~250 nm) de gomme d’Acacia-quercétine (GAQ) possédant une structure assimilée à un assemblage « cœur-couronne » et traduisant un comportement correspondant à celui de particules molles. Dans une seconde étape, nous avons étudié les mécanismes d’assemblage des particules de GAQ avec la BLG à pH 4,2 et à 25 °C. Les paramètres thermodynamiques d’interaction ont été déterminés par calorimétrie de titration isotherme (ITC) et montrent des isothermes de liaison caractérisées par une séquence exothermique-endothermique. Les différentes entités structurales formées durant la complexation entre la GA et la BLG ou la GAQ et la BLG ont été caractérisées en utilisant la même approche par titration que pour l’ITC. Enfin, des mesures par spectroscopie infra-rouge à transformée de Fourier (FTIR) ont montré une modification de la structure secondaire de la BLG après interaction avec la GA et la GAQ. D’importantes pertes de structures (hélices-α et feuillets-β), encore plus marquées en présence de quercétine / Flavonoids are promising ingredients in food and non food applications through their antioxidative and biological properties. However, their negligible solubility in most solvent renders problematic technological developments. In order to overcome this drawback, the approach followed in this study was the incorporation of flavonoids in stable and functional particles based on biopolymers (protein-polysaccharide). The main objective of this thesis was to acquire knowledge at different scales to study the mechanisms of interaction and linkage between a flavonoid, quercetin, and two biopolymers, B-lactoglobulin (BLG) and Acacia gum (AG). In a first step, we were able to develop submicronic particles (Dh : ~250 nm) of quercetin-Acacia gum (GAQ) based on a core of quercetin and a shell of Acacia gum, reflecting a behavior of soft particles. In a second step, we investigated the assembly mechanisms GAQ with BLG at pH 4.2 and 25 ° C. The thermodynamic parameters of interaction were determined by isothermal titration calorimetry (ITC) and show binding isotherm characterized by an exothermic-endothermic sequence. The various structural entities formed during the complexation between GA and BLG or BLG and GAQ were characterized using the same approach as for the ITC titration. Finally, measurements using infra-red Fourier transform (FTIR) showed changes in the secondary structure of BLG after interaction with the GA and the GAQ. There was a significant loss of secondary structures (α-helices and β-sheets), even more pronounced in presence of quercetin

La coacervation complexe, une séparation de phase associative principalement induite par des interactions électrostatiques, entre la B-lactoglobuline (BLG, protéine animale) et la gomme d’Acacia (AG, polysaccharide végétal) a été étudiée dans ce travail. La plus grande difficulté pour comprendre la coacervation complexe au niveau moléculaire entre BLG et AG révèle être la polymolécularité élevée d’AG. A partir de là, la motivation principale de cette thèse était de comprendre et contrôler les interactions entre la BLG et les fractions moléculaires d’AG, FI (~88% d’AG) et FII (~10% d’AG) en utilisant la titration calorimétrique isotherme, la diffusion statique et dynamique de lumière, la mobilité électrophorétique, la Granulo-Polarimétrie et la microscopie optique. Une énergie d’interaction plus forte, une stoechiométrie d’association plus faible et ainsi une complexation favorable ont étés montrées entre la BLG et FII en relation avec l’accessibilité et la densité de charges plus élevées de FII. Les résultats majeurs de cette étude ont ainsi montré des rôles différents des fractions de l’AG dans la coacervation complexe avec la BLG / The complex coacervation mechanism, an associative phase separation mainly induced by electrostatic interactions, between ?-lactoglobulin (BLG, animal protein) and Acacia gum (AG, vegetal polysaccharide) was studied in this work. The most significant difficulty to understand complex coacervation between BLG and AG at the molecular level is the molecular weight polydispersity of AG. From there, the main motivation of this research was to better understand and control the interactions between BLG and the major molecular fractions of AG, FI (~88% of AG) and FII (~10% of AG) using isothermal titration calorimetry, static and dynamic light scattering, electrophoretic mobility, Granulo-Polarimetry and optical microscopy. Higher energy of interaction, lower stoichiometry of association and then favorable complexation were shown between BLG and FII in relation with higher accessibility and density of charges for FII. The major results of this study reveal then different roles of AG fractions in complex coacervation with BLG