Gp12 est une protéine qui se fixe symétriquement au centre de chacun des 60 hexamères de la capside icosaédrique du bactériophage SPP1. La protéine produite dans un système d’expression hétérologue se lie à la capside de particules virales dont le gène codant gp12 a été inactivé. Cette interaction a lieu spécifiquement avec des capsides qui ont subi le processus d’expansion et encapsulé l'ADN viral.L'analyse de la séquence de gp12 montre la présence d'un motif (GXY)n retrouvé dans des protéines de type collagène. Nous avons démontré que gp12 est un trimère allongé en solution. Ce trimère s'avère sensible à la collagénase VII qui coupe la protéine gp12 dans un site spécifique du motif (GXY)8. Le profil de dichroïsme circulaire de gp12 porte aussi la signature d'une protéine de type collagène. La fixation de gp12 sur la capside virale conduit à une augmentation de 20°C de sa stabilité thermique. Gp12 peut être dénaturée-dissociée et puis renaturée-reassociée sous l'effet de la température. Le trimer de gp12 et sa forme dénaturée se fixent à la capside de SPP1 mais avec des profils d’interaction différents. Ces propriétés permettent d’utiliser gp12 comme un ligand réversible de la capside phagique en fonction de la température. Gp12 a une organisation modulaire avec un motif collagène qui sépare les modules amino et carboxyl-terminaux. Des protéines avec une organisation similaire sont codées par des gènes adjacents à celui codant pour la protéine majoritaire de la capside dans des prophages de Bacilli, suggérant une fonction similaire à gp12. Leurs modules ont une taille variable. Une recherche de protéines procaryotes et virales avec des segments collagène a montré qu’elles sont abondantes parmi les bactéries et les virus. Le motif est rare parmi les archées et leurs virus. Ces résultats montrent l’importance des protéines avec des séquences de type collagène dans le monde non-eucaryote et du développement de leur étude biochimique et fonctionnelle. / Gp12 is a protein found distributed symmetrically at the surface of the icosahedral capsid from bacteriophage SPP1. Recombinant gp12 binds to phage particles whose gene coding for gp12 was disrupted. This interaction occurs specifically with capsids that undergone expansion and packaged DNA.The gp12 protein sequence is marked by the presence of a stretch of 8 repeats of a GXY motif, which is the sequence signature of collagen. Our results showed that gp12 is an elongated trimer in solution. The trimer is sensitive to collagenase VII that cuts the gp12 protein inside the collagen motif. Its circular dichroism profile has also the signature of a collagen-like protein. Binding of gp12 to SPP1 capsids increases its thermal stability by 20°C. Gp12 is denatured and dissociated reversibly by temperature shift. The gp12 trimer and its denatured form bind to SPP1 capsids but with a different interaction behavior. These properties allow to use gp12 as thermo-switchable SPP1 capsid binder. Gp12 has a modular organization with a central collagen motif that connects the amino and carboxyl termini. Proteins with a similar organization that are encoded by genes adjacent to the gene coding for the major capsid protein were identified in prophages of Bacilli, suggesting a function similar to gp12. Their modules have a variable length.A pangenome-wide search for collagen-like proteins in prokaryotes and viruses shows that they are abundant among bacteria and viruses. In contrast, this motif is rare is archaea and their viruses. Our analysis highlights the importance of collagen-like proteins in the non-eukaryotic world and supports the interest to develop their biochemical and structural study.