In dieser Arbeit konnten mittels des BACTH-Systems Interaktionen des kompletten KdpD Proteins sowie der N-terminalen Domäne (KdpD1-395) mit den N- und C-terminalen (KdpD396-894) Domänen von KdpD nachgewiesen werden. Darüber hinaus wurde der Zusammenhang zwischen dem Interaktionsverhalten und den Phänotypen bestimmter Punktmutations- und Deletionsmutanten von KdpD untersucht, jedoch konnte eine solche Abhängigkeit nicht bestätigt werden. Die Lokalisation von KdpD-GFP wurde in dem kdpD-Teildeletionsstamm TKV2208 untersucht, in dem sich das Hybridprotein membrangebunden in einem gepunkteten Verteilungsmuster entlang des Zellkörpers nachweisen lässt. Besonders interessant ist das häufige Vorkommen spiralförmiger KdpD-GFP Strukturen, welche sich entlang des Zellkörpers zeigen. Daher wurde eine Beeinflussung der Lokalisation von KdpD-GFP durch MreB vermutet. Eine Behandlung der Zellen mit der Verbindung A22 veränderte die Proteinverteilung jedoch nicht. Daher ist anzunehmen, dass die KdpD-GFP Lokalisation in E. coli MreB-unabhängig erfolgt. Des Weiteren wurde eine Beeinflussung der Lokalisation des Hybridproteins durch das Penicillin-Bindeprotein 3 in Erwägung gezogen. Um diese Möglichkeit zu evaluieren wurde PBP3 mit Cephalexin spezifisch gehemmt. Jedoch konnte kein Unterschied zur vorher aufgeführten Lokalisation von KdpD-GFP beobachtet werden. Ein weiterer Aspekt der Lokalisationsstudien war, ob Cardiolipin einen Einfluss auf die KdpD-GFP Lokalisation hat. Für diese Fragestellung wurde der Stamm UE54 benutzt, welcher kein Cardiolipin synthetisieren kann. Es konnte gezeigt werden, dass Cardiolipin keinen Einfluss auf die Lokalisation von KdpD-GFP zu haben scheint. Darüber hinaus wurde die Abhängigkeit der KdpD-GFP Lokalisation von SecB und SecG mittels Deletionsmutanten getestet. Die Deletion dieser beiden Sec-Translokationsproteine führte jedoch zu keiner Veränderung der Lokalisation von KdpD-GFP.

In dieser Arbeit wurde untersucht, ob Kalium-Limitation die Zusammensetzung der Phospholipide der Membran in Escherichia coli beeinflusst. Dabei standen mögliche Auswirkungen auf die Expression des kdpFABC-Operons im Vordergrund. Die Regulation der Expression dieses Operons erfolgt durch die Sensorkinase KdpD und den Antwortregulator KdpE. Während die Signalkaskade aufgeklärt ist, wird der Stimulus, den KdpD wahrnimmt, nach wie vor kontrovers diskutiert.