Utiliser la liaison peptidique dans des systèmes dynamiques covalents est très difficile en raison de sa stabilité intrinsèque. Dans ce travail, une nouvelle méthodologie pour échanger fragments peptidiques dans des conditions biocompatibles est décrite. Légères modifications du groupe amine d'un résidu de cystéine en peptides modèle permettent l'activation spécifique de cette jonction peptidique pour des réactions d'échange covalent. Grâce à un mécanisme de ligation chimique native réversible, fragments peptidiques sont échangés en solution aqueuse à pH physiologique et en présence de dithiothréitol (DTT), avec des demi-temps d'équilibration de 2 à 10 heures. Différentes possibles applications biologiques de cette nouvelle réaction réversible à peptides et glycopeptides sont aussi proposées. / The possibility to use the peptide bond in dynamic covalent systems is very challenging because of its intrinsic stability. In this work, a novel methodology to exchange peptide fragments in bio-compatible conditions is described. The introduction of small modifications to the N-terminus of a cysteine residue in model peptides allows for the specific activation of that peptide bond for exchange reactions. Through a reverse Native Chemical Ligation (NCL) mechanism, peptide fragments were scrambled in aqueous solution at physiological pH and in the presence of dithiothreitol (DTT), with half-times of equilibration in the 2-10 h range. Additionally, possible biological applications of this new reversible reaction to both peptides and glycopeptides are proposed.