La projection à froid, aussi appelée cold spray, est considérée comme un nouveau membre de la famille de laprojection thermique depuis une trentaine d'années maintenant. Cette thèse propose d'étudier le comportement endéformation des particules et du substrat et de mettre en avant les liaisons formées dans le revêtement par deuxapproches complémentaires, expérimentale et de simulation.Une méthode innovante pour observer directement la surface fracturée des particules déposées après décollementdu substrat a été testée avec succès. Par ce moyen, la surface de contact entre particule et substrat sousdifférentes conditions a été analysée.Concernant les résultats expérimentaux, une nouvelle théorie a été proposée pour expliquer le mécanisme deliaison interfaciale d'un revêtement dur de Ni sur substrat mou d'Al reposant sur l'effet de martelage répété desparticules, sur l'effet de pression du gaz principal et sur l'effet de préchauffage du substrat. La transformation dumécanisme de liaison revêtement/substrat au cours de la construction du dépôt a été mise en évidence en passantdu verrouillage mécanique à une combinaison d'une liaison mécanique et d'une liaison métallurgique, puis à laformation d'instabilités sous forme d'un mélange tourbillonnaire à l'interface. Plus de zones de liaisonsmétallurgiques sont générées sous forte pression, une plus grande déformation plastique apparaît grâce latempérature de préchauffage, et une adhérence plus forte au sein des dépôts est capable de se produire en dépitde la présence d'un film d'oxyde épais sur la surface du substrat. / Cold spraying, also called cold gas dynamic spraying, is a new coating technology which has been developed duringthe past three decade. In this study, a comprehensive investigation on particle deformation behavior and bondingbehavior between particle and substrate was conducted by experiment and numerical method.This thesis aims at presenting an innovative method to directly observe the fractured contact surface between thecold sprayed particle and substrate. By this means, the particle/substrate fractured contact surfaces were analyzedfor different conditions.Based on the experimental results, a new theory was proposed to explain the interfacial bonding mechanism of hardNi coating onto soft Al substrate. It is assumed that the particle peening effect is essential for the formation ofdiscontinuous metallurgical bonding. The dominant coating/substrate bonding mechanism is responsible of thetransformation during the coating build-up process of the initial mechanical interlocking to a combination ofmechanical interlocking and metallurgical bonding therefore of the formation of interfacial instabilities. The highcontact pressure is the relevant factor determining the particle/substrate metallurgical bonding. More metallurgicalbonding areas were generated due to strengthen peening effect of the subsequently deposited particles with higherpropelling gas pressure. Finally, stronger adhesion is able to occur despite the presence of a thick oxide film on thesubstrate surface by the preheating of the substrate. Higher temperatures help the materials to undergoes astronger plastic deformation that disrupts the oxide films. That leads to initiate an intimate contact between particleand substrate.

La reconnaissance moléculaire joue un rôle central dans tous les processus biologiques ainsi que dans le développement de nouvelles biotechnologies. Depuis les 60 dernières années, deux mécanismes de reconnaissance moléculaire ont permis de décrire le couplage entre la liaison et le changement conformationnel observé chez les biomolécules. Le mécanisme par ajustement induit a lieu lorsque le ligand se lie à l'état inactif de la biomolécule et induit un changement de conformation vers la forme active. Le mécanisme par sélection conformationnelle, quant à lui, a lieu lorsque le ligand se lie directement à l'état spontanément actif de plus faible population et le stabilise, déplaçant ainsi la population de biomolécule vers cet état. Bien que nous connaissons des exemples de protéines qui fonctionnent selon chacun de ces mécanismes, nous ne comprenons pas encore les différences entre les performances de ces mécanismes ni les déterminants moléculaires qui leur donnent lieu. Une compréhension approfondie de ces mécanismes nous permettrait de mieux comprendre pourquoi certaines protéines ont évolué selon un mécanisme en particulier ainsi que de s'inspirer de ces mécanismes pour le développement de biotechnologies finement régulées. Jusqu'à aujourd'hui, ces deux mécanismes ont exclusivement été étudiés dans le contexte des biomolécules naturelles, principalement des protéines, dont la complexité dynamique et structurale rend difficile la comparaison et la manipulation individuelle des différents paramètres thermodynamiques. Il est donc particulièrement ardu de caractériser le rôle de chacun de ces paramètres quant à la sélection et la performance de ces mécanismes. Pour contourner ces limitations expérimentales, nos travaux de recherche se sont intéressés à recréer ces mécanismes à l'aide d'interrupteurs d'ADN fluorescents pour lesquels il est possible de prédire et de modifier la structure et les propriétés thermodynamiques ainsi que d'en mesurer l'activation en temps réel. Ce faisant, il a été possible d'observer que le mécanisme par ajustement induit est obtenu lorsque le site de liaison est partiellement accessible dans l'état inactif. Nous avons aussi observé que ce mécanisme permet une activation et une désactivation jusqu'à 10 000 fois plus rapide que la sélection conformationnelle, qui par contraste, donne lieu à une activation plus lente ainsi qu'à un maintien prolongé de l'activation. Ces différences cinétiques suggèrent ainsi un rôle évolutif distinct pour chacun et laissent envisager des applications en biotechnologies pour l'optimisation de la cinétique. / Molecular recognition plays a central role in almost every biological and biotechnological process. Over the last 60 years, two molecular recognition mechanisms have been used to appropriately describe the coupling between binding and conformational change in biomolecules. The induced fit mechanism takes place when ligand binding to the inactive state of the biomolecule induces the conformational change leading to the active state. On the other hand, in the conformational selection mechanism, where active and inactive states exist in equilibrium, the ligand binds selectively to the active state of the biomolecule and shifts the equilibrium towards this state by stabilizing it. Even though these mechanisms have been widely studied, it is still unclear if they differ in performance or how each mechanism can be modulated. Such a fundamental understanding of the differences between these mechanisms would shed light on the reasons for an apparent selective pressure driving the use of a specific mechanism for a given biomolecule and would also allow us to engineer new biomolecules which would benefit from the strengths of these mechanisms. To date, both mechanisms have been exclusively studied in the context of naturally occurring biomolecules, mainly proteins, whose structural and dynamic complexity as well as diversity seem to prevent comparison and manipulation of specific and individual thermodynamic parameters. Consequently, only little progress has been made towards characterizing the role of certain key thermodynamic parameters on the selection and performance of the mechanism. To circumvent this limitation, we have reproduced these mechanisms using simple fluorescent DNA constructs allowing for reliable prediction and variation of both structure and thermodynamics as well as real time monitoring of the activation process in presence of a DNA target. These DNA "switches" allowed us to determine that an induced fit mechanism occurs when the binding site is partially available in the inactive state and that this mechanism allows for a faster activation and deactivation (up to four orders of magnitude) compared to a conformational selection mechanism, which in contrast corresponds to a slower activation and deactivation, leading to a longer activation period. The observed kinetic differences between these mechanisms points towards potential uses for both in different areas of biotechnology as well as some rationale behind evolution favoring one mechanism over the other for a given protein.