Made available in DSpace on 2014-06-12T18:07:02Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo6329_1.pdf: 762157 bytes, checksum: ee215f3b02fb45455e5cbca25e28dbcf (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2004 / A Leishmaniose Visceral é uma infecção parasitária endêmica no mundo inteiro, no Brasil é provocada pela Leishmania chagasi. É uma importante causa de morbidade e mortalidade, apresentando dificuldade de diagnóstico e tratamento. Para um controle mais eficaz, tem-se pesquisado antígenos para medidas profiláticas. Estudos prévios identificaram em uma biblioteca de cDNA de amastigotas de L. chagasi um clone codificando a proteína, Lc14, com 22 repetições de 14 aminoácidos (aa). Um homólogo de L. major foi identificado contendo mais de 100 cópias de 14aa repetitivos e uma região C-terminal similar. Neste trabalho iniciamos a caracterização da proteína Lc14, cujo gene foi subclonado e expresso em Escherichia coli. A proteína recombinante foi utilizada na produção de anticorpos para análise em Western-blot com extratos de parasitas. Em L. chagasi os anticorpos reconheceram múltiplas bandas, algumas maiores que 170kDa. Foi observado que L. chagasi e L. major apresentam proteínas semelhantes e o número de bandas vai decrescendo de L. chagasi, L. major, L. braziliensis até T. cruzi. Serão necessários maiores estudos para esclarecer a razão das múltiplas bandas, a função da proteína e a localização intracelular em L. chagasi