La compréhension des interactions entre molécules biologiques passe aujourd'hui par le développement d'outils de simulation à l'échelle atomique. De la conception de médicaments aux biotechnologies, la modélisation tient un rôle important en matière d'interprétation et de prédiction de ces phénomènes. Les algorithmes existants se montrent peu satisfaisants, car ils ne traitent pas correctement la flexibilité conformationnelle des macromolécules. C'est dans ce contexte qu'a été développée au sein du laboratoire une méthode nouvelle qui permet le traitement de la flexibilité totale du système : les modes statiques. Cette méthode, basée sur le concept "induced-fit" d'arrimage de macromolécules (ou docking), est capable de calculer les déformations d'une molécule induites par une force appliquée sur un atome dans une direction de l'espace : un mode statique. L'efficacité de ce modèle a été démontré par des travaux effectués sur des biomolécules telles que les protéines et les acides nucléiques. Grâce à cette méthode, le docking se résume au calcul d'interactions entre sites réactionnels et des déformations induites. Nous montrons dans cette thèse comment les modes statiques permettent de "cartographier" les déformations d'une molécule. Cette méthode nous a également permis de décrire comment réagi une molécule (le peptide Amyloïde ß(1-16)) suite au passage d'un ion métallique, notamment les changements conformationnels engendrés. Cette application que nous avons appelée "sonde électrostatique", est également le premier pas vers un processus de docking moléculaire utilisant le modèle des modes statiques.