In dieser Arbeit wurde die Funktionsweise der sauren Histidin-Phosphatasen (HAPs) an zwei Vertretern, der PhyK (Phytase) aus Klebsiella sp. ASR1 und der AgpE (Glukose-1-Phosphatase) aus Enterobacter cloacae, untersucht. Neben den biochemischen Charakterisierungen der beiden Enzyme und deren Substitutionsmutanten konnten die Proteinstrukturen aufgeklärt werden. Die Kokristallisationen mit Phytat bzw. myo-Inositolhexasulfat ermöglichten die Modellierungen der Substratbindungen in den aktiven Zentren. Es konnten für die Glukose-1-Phosphatase AgpE zum ersten Mal zwei Konformationszustände, eine offene und eine geschlossene Form, ähnlich der E. coli Phytase (AppA) gezeigt werden. Ungeachtet deutlicher funktioneller Unterschiede wiesen die AgpE und AppA starke strukturelle Ähnlichkeiten auf. Deshalb wurden gezielte Aminosäuren-Substitutionen im aktiven Zentrum der AgpE durchgeführt, um deren Eigenschaften zu modifizieren. Bereits der Austausch von nur zwei Aminosäuren führte zu einem deutlich veränderten Substratspektrum der AgpE und bewirkte einen weiteren, hier zum ersten Mal gezeigten, Phytatabbau durch eine Glukose-1-Phosphatase. Die PhyK aus Klebsiella sp. ASR1 wurde ebenfalls verschiedenen Substitutionsmutagenesen unterzogen. Hierbei wurden Phytasevarianten erzeugt, die bis zu 20 % höhere spezifische Aktivitäten und damit einen effizienteren Phytatabbau aufwiesen sowie eine deutlich verringerte Substrathemmung zeigten. Aus den “High Performance Ion Chromatography” Analysen (HPIC) des Phytatabbaus der nativen Klebsiella-Phytase und der Mutanten konnten Rückschlüsse auf die Bedeutung einzelner Aminosäuren für die Substratbindung und daher auch auf den Hydrolysemechanismus gezogen werden. Ausserdem konnte auch gezeigt werden, dass der kombinierte Einsatz der effizienteren Phytasemutante mit der nativen AppA aus E. coli eine deutlich schnellere, vollständige Phytathydrolyse bewirkte und somit einen interessanten Aspekt für die Anwendung in der Tierernährung darstellt. / This work presents the analysis of the enzymatic function of histidine acid phosphatases (HAPs) exemplary studied on two enzymes: the phytase of Klebsiella sp. ASR1 (PhyK) and the glucose-1-phosphatse (AgpE) of Enterobacter cloacae. The AgpE belongs to the HAPs and shows lower catalytic activity for phytate. Besides biochemical analysis the structure of these two enzymes were solved. Binding of phytate and the inhibitor myo-inositolhexa sulfate at the active site of these enzymes were fitted according to the date obtained by co-crystallisations experiments. For the first time two district conformational states could be observed for a glucose-1-phosphatase (AgpE). The open and closed conformations as well as the structures were very similar to the well characterized AppA phytase of E. coli however bothe enzymes showed differences in catalytic efficiency. For this reason substitutions of amino acid within the active site were performed to change substrate spectra and specific activities. The substitutions of only two amino acids strongly changed the substrate spectrum and affected the further phytate hydrolysis by the AgpE. Extensive amino acid substitutions were performed for the phytase of Klebsiella sp. ASR1 as well. In this case phytase mutants with 20% higher specific phytase activities were generated. Besides that, the observed strong substrate-induced inhibitory effect on the phytase activity was lower in these mutants. The biochemical characterizations and high performance ion chromatography analysis (HIPC) of these phytase mutants allowed drawing conclusions of the importance of particular amino acid residues for substrate binding and substrate hydrolysis. Furthermore the combination of Klebsiella phytase mutant and AppA resulted in a more efficient phytate hydrolysis. This aspect offers an interesting possibility for usage of the Klebsiella phytase in livestock breading and animal feeding.