La protéine de fonction inconnue, YvcK, est vitale chez Staphylococcus aureus mais non essentielle chez les bactéries modèles Bacillus subtilis ou Escherichia coli. Chez B. subtilis, les bactéries délétées du gène yvcK, sont sérieusement affectées dans leur croissance et leur morphologie dans des conditions de croissance gluconéogéniques. Les défauts observés peuvent être compensés par l’ajout de fortes concentrations de magnésium ou par l’inactivation de gènes impliqués dans le métabolisme. Ceci suggère que, les mutants yvcK présentent des altérations au niveau de la paroi bactérienne qui sont probablement dues à un désordre du métabolisme. Le phénotype lié à l’absence d’YvcK est similaire à celui observé chez des souches mutées au niveau de gènes impliqués dans la synthèse du peptidoglycane ou constituant le cytosquelette. La protéine MreB, composant majeur du cytosquelette bactérien, forme une structure hélicoïdale sous la membrane cytoplasmique pour positionner les enzymes de synthèse et la maturation du peptidoglycane. In vivo, la protéine YvcK est également localisée sous la forme d’une hélice. Par ailleurs, la surexpression de YvcK supprime le défaut de morphologie du mutant mreB et vice versa. Il a été montré que, chez B. subtilis, la localisation de la protéine membranaire PBP1 était dépendante de MreB. Une délétion de ponA, gène codant pour PBP1, rétablit la viabilité d’un mutant mreB et celle du mutant yvcK dans des conditions de croissance gluconéogéniques. La protéine de fusion GFP-PBP1 dans une souche délétée du gène yvcK, cultivée en milieu liquide CE-gluconate est délocalisée expliquant le gonflement des cellules. Ce résultat suggère que la localisation normale de PBP1 au septum due à la surproduction de YvcK dans un mutant mreB (et réciproquement) permet la restauration de la croissance et de la morphologie. De plus, nous avons montré que, comme son homologue présent chez Mycobacterium tuberculosis, YvcK est phosphorylée in vitro. Nous avons caractérisé la phosphorylation d’YvcK par la protéine kinase PrkC et nous avons identifié la Thr 304 comme site unique de phosphorylation. Cette phosphorylation semblerait jouer un rôle important dans la complémentation du mutant mreB et du repositionnement de la PBP1. / The YvcK protein is a bacterial conserved protein of unknown function. It is essential in Staphylococcus aureus but not essential in both Bacillus subtilis and Escherichia coli. In B. subtilis, inactivation of the yvcK gene seriously affects growth and morphology on neoglucogenic carbon sources. The defects observed in a yvcK mutant can be offset by the addition of high concentrations of magnesium or by inactivation of genes involved in metabolism. This suggests that, when grown on some carbon sources, yvcK mutants display alterations in their cell wall probably due to a disorder in this metabolism. The phenotype associated with the absence of YvcK is similar to that observed with strains mutated in genes involved in peptidoglycan synthesis or encoding proteins of the cytoskeleton. The major component of cytoskeleton, MreB, an actin-like protein, together with other proteins, forms a helical structure at the cell membrane that participates in the organization and positioning of the enzymes of peptidoglycan synthesis and maturation. We showed that YvcK is organized as a helical like pattern localized near the inner surface of the membrane, independently of the presence of MreB. Surprisingly and despite that these two proteins do not harbour any similarity of sequence or structure, an overproduction of YvcK restored a normal morphology in an mreB mutant strain and vice versa. Furthermore, as already observed for the mreB mutant, in a yvcK mutant strain, the penicillin-binding protein PBP1 is delocalized and deletion of its gene restores growth of a yvcK mutant on gluconate medium. All these results suggest that YvcK is not only involved in the synthesis of cell wall from gluconeogenic carbon sources but also plays a role in cell morphogenesis. In addition, we have shown that similarily to its Mycobacterium tuberculosis homolog, YvcK is phosphorylated in vitro. We have characterized the phosphorylation of YvcK by the protein kinase PrkC and we identified the Thr 304 as the single phosphorylation site. Furthermore, this phosphorylation appears to play an important role in the complementation of the mreB mutant and repositioning of PBP1.