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Effects of Mechanochemical Conditions on Protein Rheology and Biophysical Properties

Crain, Jazmine January 2022 (has links)
No description available.
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Coarse-grain modeling of proteins : mechanics, dynamics and function / Modèles gros-grain des protéines : mécanique, dynamique et fonction

Ceres, Nicoletta 16 March 2012 (has links)
Les protéines sont des molécules flexibles, qui accomplissent une variété de tâches cellulaires à travers des mouvements mécaniques et des changements conformationnels encodés dans leur structure tridimensionnelle. Parmi les approches théoriques qui contribuent à une meilleure compréhension de la relation entre structure, mécanique, dynamique et fonction des protéines, les modèles gros-grains sont un outil très puissant. Ils permettent d’intégrer des informations structurales et dynamiques à un coût computationnel réduit, car le traitement explicite des degrés de liberté moins importants est supprimé. Dans le cadre de cette thèse, des études comparatives rapides de la flexibilité et de la mécanique des protéines ont été menées en se servant du simple modèle gros-grains de Réseau Élastique. La dépendance des résultats de la conformation de départ, ainsi que une liberté dynamique de la chaine principale plutôt limitée, imposée par l’approximation harmonique, nous ont motivé à développer une nouvelle approche, permettant une exploration plus extensive de l’espace conformationnel. Les efforts ont conduit à PaLaCe, modèle gros-grains qui permet des changements majeurs de la structure secondaire, tout en gardant la spécificité de la séquence des acides aminés grâce à une représentation à basse résolution. En utilisant PaLaCe nous avons simulé deux processus impliquant la plasticité protéique: le dépliement du domaine I27 de la protéine musculaire titine et la dynamique à l’équilibre autour de la structure native de deux enzymes homologues adaptées à des températures différentes. Les résultats obtenus concordent avec les données expérimentales et les résultats issus de modèles tout-atom déjà publiés. PaLaCe s’avère donc être un modèle fiable, avec des temps de calcul restreints par rapport aux modèles tout-atome, tout en conservant un bon niveau de détail. Il offre ainsi la possibilité d’effectuer une recherche systématique sur les liens entre mécanique, dynamique et fonction des protéines / Proteins are flexible molecules, which accomplish a variety of cellular tasks through mechanical motions and conformational fluctuations encoded in their three-dimensional structure. Amongst the theoretical approaches contributing to a better understanding of the relationship between protein structure, mechanics, dynamics and function, coarse-grain models are a powerful tool. They can be used to integrate structural and dynamic information over broad time and size scales at a low computational cost, achieved by averaging out the less important degrees of freedom. In this work, fast comparative studies of protein flexibility and mechanics have been performed with the simple coarse-grain Elastic Network Model. However, the dependency of the results on the starting conformation, and the rather constrained backbone dynamics imposed by the harmonic approximation, motivated the development of a new approach, for a more extensive exploration of conformational space. These efforts led to the PaLaCe model, designed to allow significant changes in secondary structure, while maintaining residue specificity despite a lower-level resolution. Using PaLaCe, we were able to reproduce two processes involving protein plasticity: the mechanical unfolding of the I27 domain of the giant muscle protein titin and the near-native dynamics of two homologous enzymes adapted to work at different temperatures. Agreement with experimental data and results from published atomistic models demonstrate that PaLaCe is a reliable, sufficiently accurate, but computationally inexpensive approach. It therefore opens the doors for a systematic investigation of the link between protein dynamics/mechanics and function
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Nanomechanics of Ankyrin Repeat Proteins

Lee, Whasil January 2011 (has links)
<p>Ankyrin repeats (ARs) are polypeptide motifs identified in thousands of proteins. Many AR proteins play a function as scaffolds in protein-protein interactions which may require specific mechanical properties. Also, a number of AR proteins have been proposed to mediate mechanotransduction in a variety of different functional settings. The folding and stability of a number of AR proteins have been studied in detail by chemical and temperature denaturation experiments, yet the mechanic of AR proteins remain largely unknown. In this dissertation, we have researched the mechanical properties of AR proteins by using protein engineering and a combination of atomic force microscopy (AFM)-based single-molecule force spectroscopy and steered molecular dynamics (SMD) simulations. Three kinds of AR proteins were investigated: NI6C (synthetic AR protein), D34 (of ankyrin-R) and gankyrin (oncoprotein). While the main focus of this research was to characterize the response of AR proteins to mechanical forces, our results extended beyond the protein nanomechanics to the understanding of protein folding mechanisms.</p> / Dissertation

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