Orientador: Roberto Herminio Moretti / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade Tecnologia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-16T13:08:52Z (GMT). No. of bitstreams: 1 PezoaGutierrez_Vladimir_M.pdf: 13123148 bytes, checksum: 637b07d4712007dce945f00490a7241e (MD5) Previous issue date: 1975 / Resumo: Foi estudada a solubilização de um isolado de proteínas por hidrólise enzimática, em um sistema continuo, empregando-se um reator enzimático com membrana ultrafiltrante. Correlacionou-se o comportamento de diferentes variáveis, tais como concentração de substrato, substrato desnaturado e não desnaturado, concentração de enzima, pH, pressão temperatura. Para este sistema foi usado como substrato uma solução de um isolado de proteínas de soja; e como enzima, uma enzima proteolítica de reação ácida obtida de Rhizopus chinensis. Os efeitos das diferentes variáveis foram estimados analisando-se a concentração de peptídios solúveis no permeado e o fluxo do permeado através do tampo de reação. Também foram efetuadas as análises de composição química do substrato, da atividade da enzima sobre o mesmo, e também a determinação do peso molecular dos peptídios solúveis no permeado resultante. Verificou-se que quanto menor é a concentração de peptídios solúveis no permeado, maior é o fluxo do mesmo através da membrana; observou-se também que a concentração de peptídios solúveis no permeado é diretamente proporcional à concentração do substrato e da enzima no reator. Também se determinou que o fluxo de permeado através da membrana varia com a pressão exercida no sistema quando se trabalha no intervalo de 1,0 a 2,0 kg/cm². Ao empregar um vácuo de 0,3 kg/cm² os resultados foram similares aos obtidos com a pressão de 1,0 kg/cm². Demonstrou-se que um incremento de temperatura faz com que aumente a concentração de peptídios solúveis no permeado. Encontrou-se que o pH ótimo para a atividade da enzima esta no intervalo 2,5 a 3,0; e quando o pH se torna menor que 2,5 ou maior que 3,0, a atividade enzimática decai significativamente. Determinou-se ainda que o rendimento em proteínas solubilizadas estava entre 6,77% e 35,54%, para as diversas condições estudadas. Finalmente, determinou-se que o peso molecular dos peptídios ultrafiltrados é inferior a 10 000 / Abstract: Solubilization of an isolated protein by enzymatic hidrolysis in a continuous reactor using ultrafiltration was studied. The following variables were investigated: substrate concentration, denatured and undenatured substrate, enzyme concentration, pH, pressure and temperature. Isolated soybean protein was employed as substrate and proteolitic enzyme from Rhizopus chinensis was used. Besides the above mentioned variables, soluble peptide concentration permeate and permeate flow rate during reaction time was measured. The chemical composition of the substrate, enzyme activity and the molecular weights of soluble peptides of the permeate were determined. During the test, it was observed that a lower concentration of soluble peptides in the permeate corresponds to a higher flow rate of permeate and that the concentration of soluble peptides in the permeate is directly related to the concentration of substrate and enzyme in the reactor. Permeate flow rate was found to be proportional to the pressure on the system in the range 1,0 - 2,0 kg/cm² and at a low pressures such as 0,3 kg/cm². The main results obtained during this study the following: - temperature affects soluble peptide concentration in the permeate, encreasing proportionally. - enzyme activity is best in the 2,5 - 3,0 pH range and declines when the pH is lower than 2,5 or larger than 3,0 - the soluble protein yield obtained at different conditions varied from 6,77 to 35,54 %. - the molecular weight of soluble peptides of permeate is less than 10000 / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos