Diese Arbeit beschäftigt sich mit der cytoplasmatischen Untereinheit KtrA des K - Transportsystems KtrAB aus V. alginolyticus. KtrA gehört zur Familie der KTN/RCK Proteine. Ligandenbindung an entsprechende Proteine oder Proteindomänen ist direkt mit der Regulation entsprechender Transportsysteme verbunden. Im Verlauf dieser Untersuchung wurde KtrA mittels Affinitätschromatographie aufgereinigt und anstelle der erwarteten NAD(H)-Bindung, da die Aminosäuresequenz von KtrA den konservierten Rossman fold aufweist, eine ATP-Bindung festgestellt. Die Bindung von ATP führt zu einer Konformationsänderung des Proteins. Mittels Flowdialyse konnten Dissoziationskonstanten sowohl für ATP, als auch für andere Nukleotide ermittelt werden. Ebenfalls wurde gezeigt, dass ATP die Assemblierung des KtrAB-Komplexes unterstützt, sowohl unter denaturierenden, als auch unter nativen Bedingungen. Der Bedarf an ATP konnte letztlich durch Energiekopplungsexperimente in vivo bestätigt werden.