Die F-ATP-Synthase nutzt die elektrochemische Differenz des Protons über eine Membran zur Synthese von ATP. Sie setzt sich aus dem katalytisch aktiven F1-Teil und dem membranständigen FO-Teil zusammen. In FO wird durch die protonenmotorische Kraft (pmf) ein Drehmoment erzeugt, das zur Synthese von ATP in den 3 katalytischen Untereinheiten genutzt wird. Mechanisch gesehen besteht das Motorenzym aus einem Rotor, der sich gegen einen Stator dreht. Ein an FO gekoppeltes Actinfilament diente als Reporter für die Orientierung und Biegsamkeit der Rotoruntereinheiten. Das molekulare Koordinatensystem, gewonnen aus der Kristallstruktur der mitochondrialen F-ATP-Synthase, wurde mit den Koordinatensystem des aktiven Enzyms aus E. coli korreliert. Das ATP hydrolysierende Enzym wartet auf die Bindung von ATP, gefolgt von einem 80°-Schritt. Anschließend wird während des katalytischen Wartezustands ATP hydrolysiert, gefolgt von einem 40°-Schritt. Mittels einer Disulfidbrücke zwischen Rotor und Stator wurde das aktive Enzym in einer Orientierung festgehalten, die der Kristallstruktur entspricht. Diese Orientierung stimmt mit der Stellung des aktiven Enzyms sowohl im katalytischen Wartezustand als auch im ADP-inhibierten Zustand überein. In der Kristallstruktur sind 2 katalytische Zentren mit Nukleotiden besetzt. Dagegen sind im aktiven Enzym während der katalytischen Pause alle 3 katalytischen Zentren besetzt. Durch Schließen von Disulfidbrücken zwischen Rotor und Stator wurden die inneren Elastizitätsparameter des inhibierten und elastisch relaxierten Enzyms anhand des Ausschlags des Actinfilaments bestimmt. Der elastisch biegsame Bereich liegt zwischen den Angriffspunkten der thermodynamischen Kräft, d.h. der pmf in FO und dem Phophatpotential in F1. Die Energie des Drehmoments wird in den Rotoruntereinheiten elastisch gespeichert und anschließend für die Synthese von ATP genutzt. Die elastische Kopplung sorgt für eine hohe kinetische Effizienz und eine hohe Umsatzrate.