Ziel der vorliegenden Promotionsarbeit war die Entwicklung einer Methode zur Quantifizierung saurer Zentren auf Festkörperoberflächen mittels 15N-Festkörper-NMR-Spektroskopie von adsorbierten Pyridinmolekülen. Die 15N-Festkörper-NMR von adsorbiertem Pyridin ermöglicht die Unterscheidung verschiedener Arten von sauren Zentren, wie Lewis- und Brønsted-Zentren. Die Bestimmung der Art und der Konzentration auftretender saurer Zentren ist entscheidend, um die katalytische Aktivität fester Katalysatoren in einer Reaktion zu verstehen. Da 15N-NMR-Messungen zumeist zeitaufwendig sind, wurde in dieser Arbeit eine zeitoptimierte Messroutine entwickelt, die auf der Messung von 15N-Einzelpuls-Spektren mit kurzen Pulswiederholzeiten beruht. Um diese Spektren quantitativ auswerten zu können, müssen die detektierten NMR-Signale bezüglich ihrer T1-Relaxation korrigiert werden. Zudem treten in 15N-Einzelpuls-NMR-Spektren oft starke Störungen der Basislinie auf. Zur Unterdrückung dieser Störsignale wurde die EASY-Methode entwickelt, die auf der Messung von zwei schnell aufeinander folgenden Spektren basiert. Mittels dieser Methode können auftretende Störsignale in quantitativen 15N-NMR-Spektren unterdrückt werden. Die entwickelte zeitoptimierte Quantifizierungsmethode wurde an zwei Probenserien von festen Säuren getestet; zum einen an Aluminiumhydroxidfluoriden, als Vertreter von Verbindungen mit stark sauren Zentren, und zum anderen an hydroxylierten Magnesiumfluoriden, als Vertreter schwach saurer Verbindungen. Der Vergleich mit anderen quantitativen Methoden zeigte, dass die 15N-Festkörper-NMR-Spektroskopie von adsorbiertem Pyridin hervorragend für die Quantifizierung saurer Zentren geeignet ist und Einblicke in die katalytische Aktivität fester Katalysatoren ermöglicht. / The aim of the present dissertation was to develop a method for the quantification of acidic sites on solid surfaces by 15N solid-state NMR with pyridine as probe molecule. 15N NMR of adsorbed pyridine allows to distinguish different types of acidic sites like Lewis and Brønsted sites. The determination of the kind and concentrations of occurring acidic sites is crucial to understand the catalytic activity of a solid catalyst in a reaction.15N NMR measurements are often time-consuming. Hence, a time-optimized NMR quantification procedure was developed which uses 15N single pulse spectra with short pulse repetition delays. For quantitative analysis of these spectra, occurring signals were corrected according to their T1 relaxation. Furthermore, often strong baseline disturbances are observed in single pulse spectra. For the suppression of these disturbances, the EASY method was developed. The EASY method uses two successive scans to obtain quantitative NMR spectra, in which baseline disturbances are suppressed. The developed time-optimized method for the quantification of acidic sites was applied on two series of samples. One series of aluminum hydroxide fluorides as representatives of catalysts with strong acid sites and one series of hydroxylated magnesium fluorides as representatives of weak acidic catalysts. The comparison with other quantitative methods shows that 15N solid-state NMR of adsorbed pyridine is an excellent method for the quantification of acidic sites, because insights in the catalytic activity of a catalyst can be gained.

In der hier vorgestellten Arbeit werden neuartige Festkörper-NMR (Nuclear Magnetic Resonance) Experimente vorgestellt, die eine direkte Detektion von Protonen einbeziehen. Die Technik basiert auf einer weitgehenden Verdünnung der Protonen durch Deuteronen in vollständig isotopenmarkierten, rekombinant exprimierten Proteinen und ermöglicht Festkörper-NMR mit sehr schmalen Linienbreiten aller standardmäßig erfassbaren Kerne (Protonen, Stickstoff, Kohlenstoff) ohne Hochleistungsentkopplung. Zusätzlich werden Methoden für ein besonders hohes Signal-zu-Rausch durch Paramagnetic Relaxation Enhancement (PRE) entwickelt. Die so präparierten Proteine erweisen sich tauglich für eine stark verbesserte NMR-Charakterisierung durch eine Vielzahl neuer Struktur- und Zuordnungsexperimente, in denen Techniken aus Festkörper- und Lösungs-NMR vereint werden. Dabei können hier erstmals auch Bereiche im Protein mit einbezogen werden, die langsame Dynamik vollziehen. Die Experimente finden Anwendung auf die SH3-Domäne von alpha-Spektrin, das Alzheimer-Peptid Abeta1-40 und das Membranprotein Omp G. / In this work, novel solid-state NMR (Nuclear Magnetic Resonance) experiments are presented that imply direct detection of protons. The technique is based on extensive dilution of protons with deuterons in uniformly labelled, recombinantly expressed proteins and allows for solid-state NMR providing very narrow lines of all commonly accessible nuclei (protons, nitrogen, carbon) without high-power decoupling. In addition, methods are developed that yield a particularly high signal-to-noise through Paramagnetic Relaxation Enhancement (PRE). The accordingly prepared proteins are shown to be applicable for a significantly improved NMR-characterization by manifold new experiments for assignment and structure elucidation, in which techniques from solid-state and solution NMR are united. For the first time, also those regions in a protein can be accessed that undergo slow dynamics. The experiments are employed on the SH3-domain of alpha-spectrin, Alzheimer’s peptide Abeta1‑40, and the membrane protein Omp G.