The pleiotropic effect of WD-40 domain containing proteins on cellular differentiation and production of secondary metabolites in Streptomyces coelicolor WD-40 domains, also known as beta-transducin repeats, are highly conserved repeating amino acid units, which are found in a wide variety of eukaryotic proteins that have a range of different functions. In the late 1990s, the first WD-40 containing proteins were identified in prokaryotes, however the knowledge about their function is scarce. Streptomyces coelicolor is a gram-positive bacterium with complicated morphological and physiological differentiation in the course of its life cycle. The genome of Streptomyces coelicolor encodes 6 potential genes encoding proteins with WD-repeat motifs. To determine the function of two of these WD-40 genes (wdpB and wdpC), the deletion replacement mutants in both genes were prepared. Both mutants exhibited medium-dependent phenotypes, which are markedly evident on modified R3 plates. Phenotypic studies revealed that deletion of wdpB gene resulted in substantial reduction of aerial hyphae formation and reduced production of undecylprodigiosin. In addition, the hyphae of ΔwdpB mutant were unusually branched and showed the signs of precocious lysis. Delayed spore-containing hyphae were irregularly septated....

La protéine humaine EED appartient à la famille des «Polycomb». Elle intervient dans la régulation génique. Elle jouerait aussi un rôle dans le cycle du virus de l'immunodéficience humaine (VIH-1) en participant au transport du complexe de préintégration et en facilitant la réaction d'intégration. EED a été surproduite afin d'être cristallisée seule et en complexe avec les protéines virales IN, MA et Nef. Un modèle de EED a été construit par homologie structurale. D'après nos expériences de « phage display », les régions susceptibles d'interagir avec les partenaires viraux se situent sur des boucles de ce modèle.<br />La bactérie psychrophile P. haloplanktis produit la cellulase Cel5G. Les structures de cette cellulase seule et en complexe avec le cellobiose, ont été déterminées à haute résolution par remplacement moléculaire. La cellulase Cel5A de la bactérie mésophile E. chrysanthemi a été utilisée comme modèle. Nos résultats permettent de mieux comprendre les déterminants structuraux responsables de l'adaptation des enzymes aux basses températures.