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Detecção de fraude no leite com água pela capacidade térmica volumétricaPinheiro, Luciana Aquino Ferreira 31 August 2015 (has links)
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Previous issue date: 2015-08-31 / O leite é considerado um alimento importante para uma alimentação saudável, por ser fonte de
vários nutrientes como: carboidrato, proteínas, vitaminas e minerais, os quais estão envolvidos
no processo de nutrição e prevenção de doenças de diversas faixas etárias e estados fisiológicos.
Faz parte do hábito alimentar do brasileiro e também muito sujeito a fraudes. Portanto, devido
este alimento estar presente diariamente na vida das pessoas, é de grande importância o
desenvolvimento de novas técnicas para detectar fraudes envolvendo o leite. Uma das
adulterações mais frequentes é a adição de água, que é um método muito antigo e utilizado para
aumentar o seu rendimento, sendo economicamente viável para o produtor. Porém, esse tipo
de alteração, além de lesar o consumidor, coloca em risco a saúde do mesmo. O presente
trabalho teve como objetivo desenvolver um novo método de análise do leite para verificar a
fraude por aguagem, utilizando a técnica da capacidade térmica volumétrica e também avaliar
a sua eficácia em comparação aos métodos de referência, como: crioscopia e densidade. O
trabalho foi desenvolvido no Laboratório de Espectroscopia de Materiais do Departamento de
Física, da Universidade Federal de Juiz de Fora. O leite utilizado nos testes foi fornecido pelo
Instituto de Laticínios Cândido Tostes da Empresa de Pesquisa Agropecuária de Minas Gerais
– EPAMIG. Os testes foram realizados simulando adulterações do leite, de forma a obter-se
dez amostras: sendo a amostra 1 o controle, ou seja, leite cru integral refrigerado, e as demais
com a substituição parcial do volume do leite por água, nas seguintes porcentagens: 1, 2, 4, 6,
8, 10, 20, 30 e 40% da massa da amostra de leite em água. Na avaliação das amostras utilizouse
três repetições. O resultado da amostra controle foi comparado com valores encontrados na
literatura. A partir das análises realizadas foi possível concluir que, a técnica se mostrou
eficiente na detecção de fraudes por aguagem até a adulteração de 10%, mas se mostrando capaz
de ser mais precisa por melhoramento da montagem experimental. / Milk is considered an important food for a healthy diet, being source of various nutrients such
as carbohydrate, protein, vitamins and minerals, which are involved in the process of nutrition
and prevention of diseases of different ages and physiological states. It’s part of Brazilian
alimentary habit and also very prone to fraud. Therefore, because this food is present every day
in people's lives, is of great importance the development of new techniques to detect fraud
involving milk. One of the most frequent adulteration is the addition of water, which is a very
old method and used to increase your income and is economically viable for the producer.
However, this type of change, and harm consumers, endangers the health of it. This study aimed
to develop a new milk analysis method to check fraud by aguagem, using the specific heat
capacity technique and also evaluate their effectiveness compared to reference methods, such
as freezing point and density. The study was conducted at the Laboratory of Spectroscopy of
Materials Physics Department of the Universidade Federal de Juiz de Fora. The milk used in
the tests was provided by the Instituto de Laticínios Cândido Tostes the Agricultural Research
Company of Minas Gerais – EPAMIG. The tests were performed simulating the milk
adulteration, so as to obtain ten samples: Sample 1 the control, ie, full-cooled raw milk, and the
other with the partial replacement of milk by volume water in the following percentages 1, 2,
4, 6, 8, 10, 20, 30 and 40% of the mass of water in the sample milk. In the evaluation of the
samples used were three replications. The result of the control sample was compared with
values found in the literature. From the analyzes it was concluded that the technique was
efficient in detecting fraud by aguagem to the adulteration of 10%, but proving to be able to be
more precise by improving the experimental setup.
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Implantação das técnicas de fotoacústica e pc e aplicações em sistemas vítreosSilva, Alexandre Pinheiro da 30 September 2011 (has links)
Submitted by Renata Lopes (renatasil82@gmail.com) on 2017-07-24T12:08:43Z
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Previous issue date: 2011-09-30 / Neste trabalho vamos apresentar a implantação de duas técnicas fototérmicas: a fotoacústica de câmara aberta que possibilita encontrarmos a difusividade térmica dos materiais, e a técnica pc que fornece o valor do produto da densidade pelo calor específico da substância, conhecido como capacidade térmica volumétrica. Utilizamos também a técnica de lente térmica para a medida da difusividade térmica e do parâmetro dS/dT (taxa de variação do caminho óptico S). As técnicas mencionadas fornecem os parâmetros termo-ópticos (Difusividade Térmica, Condutividade Térmica e dS/dT ) para materiais vítreos como os vidros ferro fosfato, telurito, borossilicato e simulado lunar JSC-1. Modelos teóricos são apresentados e testados. Mostramos que o modelo da flexão termoelástica é dominante na maioria das amostras estudadas. Exceção foi observado no caso de vidros semicondutores (ferro fosfato). Neste caso, correções foram necessárias para o modelo da flexão termoelástica, possibilitando obter: difusividade térmica, coeficiente de difusão de portadores, velocidade de recombinação dos portadores na superfície e tempo de recombinação na superfície. As técnicas foram testadas com amostras de alumínio com 99,99 % de pureza, que possuem as informações térmicas disponíveis na literatura. Nos resultados, identificamos, através da técnica fotoacústica, que o vidro ferro fosfato é um vidro semi-condutor. Vidros ferro fosfato são candidatos para aplicações de vitrificação de resíduos nucleares. Comparações foram feitas com vidros borossilicato que são atualmente usados na vitrificação dos resíduos nucleares. Obtivemos a difusividade térmica, a capacidade térmica volumétrica e a condutividade térmica dos vidros do simulado lunar JSC-1 e telurito. O primeiro se mostrou eficiente para aplicações em exploração espacial e o segundo tem potencial aplicação em dispositivos fotônicos. / In this work we present the implantation of two photothermal techniques : the open cell photoacoustic which allows one to find thermal diffusivity of materials, and pc technique which gives the value of the product of density by specific heat of substance, known as the volumetric heat capacity. We also used the technique of thermal lens for measurement of thermal diffusivity and the parameter dS/dT (the temperature coefficient of the optical path S). The mentioned techniques furnished the thermo-optical parameters (Thermal Diffusivity, Thermal Conductivity and dS/dT) of glassy materials such as iron phosphate, tellurite, borosilicate glasses and lunar simulate JSC-1. Theoretical Models are presented and tested. It was shown that the model of thermoelastic bending is dominant in most samples studied. Exception is observed in the case of semiconducting glasses (iron phosphate). In this case, corrections were necessary to the bending model, and allowed one to obtain: thermal diffusivity, carrier 's diffusion coefficient, carriers surface recombination velocity and surface recombination time. Techniques were tested with aluminum samples with 99.99 % purity, which have the thermal information available in the literature. As a result, we identified, through the photoacoustic technique, that iron phosphate glass is a semiconductor glass. Iron phosphate are candidates for nuclear waste vitrification applications. Comparison was made with borosilicate glasses that are currently used for nuclear waste vitrification. We also obtained the thermal diffusivity, the volumetric heat capacity and thermal conductivity of simulated lunar JSC-1 and tellurite glasses. The former proved efficient applications in space exploration and the latter has potential applications as photonic device.
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"Potencial estéreo-hidrofóbico e propriedades topológicas no enovelamento de proteínas". / Stereo-hydrophobic potential and topological properties in the protein foldingTarragó, Maria Eulália Pinto 26 February 2003 (has links)
O entendimento dos princípios básicos do enovelamento proteico pode conduzir a muitas aplicações importantes. Embora não se conheçam todos os aspectos significativos envolvidos neste problema, experimentos e aproximações teóricas têm produzido avanços relevantes na sua compreensão, como, por exemplo, o papel dominante das forças hidrofóbicas. Com o propósito de contribuir para a identificação de alguns parâmetros determinantes no processo de folding, o objetivo deste trabalho consiste em estudar o potencial estéreo-hidrofóbico (isto é, o potencial hidrofóbico e um conjunto de especificidades estéricas adequadas) relacionado ao processo de enovelamento de proteínas globulares, evidenciando o papel das restrições estéricas e as características topológicas do estado nativo. Para tanto, empregou-se um modelo simplificado em rede cúbica, estudando-se, através de simulações Monte Carlo, o comportamento de mais de 40 cadeias tipo-proteínas, que apresentam estados nativos caracterizados pelos seguintes parâmetros topológicos: ordem de contato, χ, ordem de longo alcance e número φ de estruturas tipo grande manivela. Claramente, os resultados das simulações para as cadeias com configurações nativas, caracterizadas por baixo valor de χ e elevado valor de φ, são bastante diferenciados daqueles obtidos para as cadeias que apresentam configurações nativas com χ elevado e φ pequeno, evidenciando que o potencial estéreo-hidrofóbico, adotado neste trabalho, permite relacionar os comportamentos termodinâmico e cinético da cadeia tipo-proteína com os atributos topológicos da configuração nativa correspondente. Adicionalmente, mostrou-se que as restrições estéricas consideradas introduzem fortes mudanças na atividade configuracional, aumentando a estabilidade do estado nativo, bem como alterando, drasticamente, a curva da capacidade térmica, em função da temperatura, em comparação com os resultados das simulações obtidos com o potencial hidrofóbico (sem restrições estéricas). / The understanding of the basic principles of the protein folding process may lead to very important applications. Although all significant aspects of this problem are not yet known, experimental and theoretical results have given important contribution on the subject, as, for instance, about the dominant role of the hydrophobic forces. In order to contribute to the identification of significant ingredients for the folding process, the main goal of this work consists in studying the stereo-hydrophobic potential (that is, the hydrophobic potential and a set of steric specificities) related to the folding process of globular proteins, revealing the importance of the steric constraints and the role of the native structure. A minimalist lattice model was employed for this purpose, and more than forty distinct protein-like chains were studied. These chains were designed based on native structures characterized by topological parameters as contact order, χ, long range order and number φ of crankshaft-like structures. The Monte Carlo simulation results show clearly that the folding process depends strongly on the topological attributes of the native structure: thermodynamical and kinetic behavior for chains designed from native structures, presenting smaller χ and higher φ, are very distinguishable from those with higher χ and lower φ. Additionally it was shown that the steric constraints significantly modify the configurational activity, increasing the general conditions for the globule stability, as well changing drastically the shape of the thermal capacity behavior, as a function of the temperature, in comparison with the corresponding results obtained using the hydrophobic potential only, i.e., without the steric specificities.
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"Potencial estéreo-hidrofóbico e propriedades topológicas no enovelamento de proteínas". / Stereo-hydrophobic potential and topological properties in the protein foldingMaria Eulália Pinto Tarragó 26 February 2003 (has links)
O entendimento dos princípios básicos do enovelamento proteico pode conduzir a muitas aplicações importantes. Embora não se conheçam todos os aspectos significativos envolvidos neste problema, experimentos e aproximações teóricas têm produzido avanços relevantes na sua compreensão, como, por exemplo, o papel dominante das forças hidrofóbicas. Com o propósito de contribuir para a identificação de alguns parâmetros determinantes no processo de folding, o objetivo deste trabalho consiste em estudar o potencial estéreo-hidrofóbico (isto é, o potencial hidrofóbico e um conjunto de especificidades estéricas adequadas) relacionado ao processo de enovelamento de proteínas globulares, evidenciando o papel das restrições estéricas e as características topológicas do estado nativo. Para tanto, empregou-se um modelo simplificado em rede cúbica, estudando-se, através de simulações Monte Carlo, o comportamento de mais de 40 cadeias tipo-proteínas, que apresentam estados nativos caracterizados pelos seguintes parâmetros topológicos: ordem de contato, χ, ordem de longo alcance e número φ de estruturas tipo grande manivela. Claramente, os resultados das simulações para as cadeias com configurações nativas, caracterizadas por baixo valor de χ e elevado valor de φ, são bastante diferenciados daqueles obtidos para as cadeias que apresentam configurações nativas com χ elevado e φ pequeno, evidenciando que o potencial estéreo-hidrofóbico, adotado neste trabalho, permite relacionar os comportamentos termodinâmico e cinético da cadeia tipo-proteína com os atributos topológicos da configuração nativa correspondente. Adicionalmente, mostrou-se que as restrições estéricas consideradas introduzem fortes mudanças na atividade configuracional, aumentando a estabilidade do estado nativo, bem como alterando, drasticamente, a curva da capacidade térmica, em função da temperatura, em comparação com os resultados das simulações obtidos com o potencial hidrofóbico (sem restrições estéricas). / The understanding of the basic principles of the protein folding process may lead to very important applications. Although all significant aspects of this problem are not yet known, experimental and theoretical results have given important contribution on the subject, as, for instance, about the dominant role of the hydrophobic forces. In order to contribute to the identification of significant ingredients for the folding process, the main goal of this work consists in studying the stereo-hydrophobic potential (that is, the hydrophobic potential and a set of steric specificities) related to the folding process of globular proteins, revealing the importance of the steric constraints and the role of the native structure. A minimalist lattice model was employed for this purpose, and more than forty distinct protein-like chains were studied. These chains were designed based on native structures characterized by topological parameters as contact order, χ, long range order and number φ of crankshaft-like structures. The Monte Carlo simulation results show clearly that the folding process depends strongly on the topological attributes of the native structure: thermodynamical and kinetic behavior for chains designed from native structures, presenting smaller χ and higher φ, are very distinguishable from those with higher χ and lower φ. Additionally it was shown that the steric constraints significantly modify the configurational activity, increasing the general conditions for the globule stability, as well changing drastically the shape of the thermal capacity behavior, as a function of the temperature, in comparison with the corresponding results obtained using the hydrophobic potential only, i.e., without the steric specificities.
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