Thèses (M.A.)--Université de Sherbrooke (Canada), 2002. / Titre de l'écran-titre (visionné le 20 juin 2006). Publié aussi en version papier.

Thèse (M.Sc.)--Université Laval, 2004. / Bibliogr.: f. [46]-53. Publié aussi en version électronique.

Texte remanié de: Dissertation--Katholisch-theologische Fakultät--Augsburg--Universität, 2002. / Bibliogr. p. 399-427.

Diss.--Universität Zürich, 2001. / Textes en anglais et en allemand. Bibliogr. p. 156-169.

Thèse numérisée par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

Mémoire numérisé par la Direction des bibliothèques de l'Université de Montréal.

La rétinol déshydrogénase 8 (RDH8) est impliquée dans le cycle visuel où elle réduit le tout-trans rétinal en tout-trans rétinol, ce qui prévient l’accumulation de lipofuscine (A2E), une molécule toxique qui peut mener à la dégénérescence maculaire liée à l’âge. Il y a malgré tout une accumulation d’A2E dans les photorécepteurs et l’épithélium pigmentaire rétinien, ce qui suscite des interrogations à propos de son efficacité enzymatique. Il est donc important de caractériser ses propriétés enzymatiques pour clarifier cette question. La RDH8 est insoluble dans le lysat bactérien suite à sa surexpression dans un système E. coli. Il est cependant possible de la solubiliser en utilisant le détergent SDS, ce qui résulte en la production d’une protéine inactive et empêche ainsi la caractérisation de son activité enzymatique. Différentes approches ont donc été utilisées pour produire la RDH8 en absence de détergent. La première approche comprend l’ajout d’un ligand ou d’un cofacteur à la RDH8 lors de la surexpression et de la lyse cellulaire, afin de la rendre plus soluble. La deuxième approche consiste à utiliser la technologie des protéines de fusion afin d’obtenir une forme soluble de la RDH8 en fusion avec les étiquettes poly-His, MBP, TagR-TagR, NusA ou SUMO. La dernière approche comporte l’utilisation du système d’expression L. lactis pour permettre la sécrétion de la RDH8 dans le milieu de culture. Il a été impossible d’obtenir une forme soluble et pure de la RDH8 en raison de sa faible solubilité, de la protéolyse observée lors de la production des différentes protéines de fusion, ainsi que de l’absence d’expression dans le système L. lactis. La surexpression de la RDH8 en fusion avec différentes étiquettes dans les cellules eucaryotes Pichia pastoris pourrait toutefois permettre l’obtention d’une forme soluble de la RDH8 et la caractérisation de son activité enzymatique.

Thèse de doctorat : Sciences de la vie et de la santé : Lille 1 : 2000. / Résumé en français et en anglais. Textes en français et en anglais (publications). Notes bibliogr.. Bibliogr. f. 184-216.

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