L’ultrasò és un dels agents físics de fisioteràpia més utilitzats en el tractament de la síndrome subacromial. La fonoforesi i la iontoforesi són agents físics que, a diferència dels ultrasons, utilitzen un fàrmac com a conductor del corrent. Per valorar si l’ús del dexketoprofèn com a conductor en la fonoforesi i la iontoforesi provoca més millora clínica que l’ultrasò es va realitzar un assaig clínic aleatoritzat amb tres grups de tractament, sent l’agent físic diferent en cada grup. Les variables principals de l’estudi van ser l’escala visual analògica (EVA), el qüestionari DASH i l’escala de Constant-Murley. Es van trobar diferències significatives entre l’ultrasò i la iontoforesi en l’EVA i el Constant, i entre la fonoforesi i la iontoforesi en el Constant. Tots els pacients van millorar significativament les tres variables després del tractament. Per tant, els tres agents físics són eficaços però l’ús del dexketoprofèn no millora els resultats. / Ultrasound is of the most widely used techniques in physiotherapy to treat subacromial syndrome. Phonophoresis and iontophoresis are physical agents that, in contrast to ultrasound, use a drug as an electrical conductor. To evaluate whether the use of dexketoprofen as a conductor in phonophoresis and iontophoresis leads to a greater improvement than the use of ultrasound, a randomized clinical trial was carried out on three treatment groups, each of which was administered a different technique. The main variables in the study were the visual analog scale (VAS), the DASH questionnaire and the Constant-Murley scale. The Constant-Murley scale and the VAS found significant differences between the ultrasound and iontophoresis, and the Constant-Murley scale found significant differences between phonophoresis and iontophoresis. All the patients significantly improved in terms of the three variables after the treatment. Consequently, the three physical agents are effective but the use of dexketoprofen does not improve the results.

Aquesta tesi es centra en la caracterització funcional d'una proteïna de xoc de calor de baix pes molecular (Small Heat Shock Protein - sHSP) de classe I de surera pel que fa a la seva capacitat per protegir les cèl·lules de l'estrès i per estabilitzar les membranes. Les sHsps són proteïnes que s'expressen en condicions d'estrès cel·lular. Encara que certs aspectes funcionals de les sHsps són ben coneguts, el nostre treball aporta informacions noves sobre el paper de les diferents regions de la proteïna, especialment de la regió N-terminal.L'objectiu concret d'aquest treball és determinar la funció termoprotectora de QsHsp17.4-CI, una sHsp de classe I oobtinguda a partir de les cèl·lules de fel·lema d'alzina surera, en un model bacterià i analitzar la importància de les diferents regions de la proteïna en aquesta funció. Amb aquesta finalitat s'han dissenyat dues proteïnes parcials derivades de QsHsp17.4-CI: una a la que li falta la regió N-terminal (C105) i una altra amb pràcticament tot el domini -cristal·lí deleccionat (N61), i una tercera, derivada de QsHs10-CI, a la que li falta la meitat del domini -cristal·lí (Hsp10). També s'estudia la possible capacitat estabilitzadora de membranes i la capacitat de modificar l'expressió d'altres Hsps quan s'expressa de forma heteròloga.Els nostres resultats demostren que l'expressió de QsHsp17.4-CI protegeix a les cèl·lules d'E.coli de l'estrès tèrmic alhora que la regió N-terminal i la regió consens II del domini -cristal·lí són imprescindibles per aquesta funció de protecció. En relació a un possible paper en les membranes, els estudis de localització subcel·lular mostren que QsHsp17.4-CI colocalitza amb la fracció membranes i que la regió N-terminal de la proteïna és responsable d'aquesta colocalització. No s'ha pogut demostrar, però, que la localització amb la membrana estigui associada a un efecte protector d'aquesta: en cap cas la sobrexpressió de les proteïnes modifica la composició d'àcids grassos i només N61, que no té acció termoprotectora, altera l'estat fisico-químic de la membrana. En estudis d'expressió de novo en E.coli s'ha observat que, a diferència de les altres proteïnes heteròlogues, N61 activa l'expressió de la majoria de Hsps d'E.coli fent pensar en una possible relació entre l'estat físic de la membrana i l'activació de la resposta a l'estrès.En resum, en aquest treball hem provat la capacitat protectora de QsHsp17.4 i aportem noves dades sobre la importància de la regió N-terminal i la regió consens II del domini -cristal·lí en aquesta funció. Per altra banda, es suggereix que QsHsp17.4 podria interaccionar amb la membrana d'E.coli i que la regió N-terminal seria imprescindible per aquesta interacció. Finalment hem determinat que les proteïnes que provoquen variacions en l'estat de fluïdesa de la membrana poden activar la resposta al xoc de calor per part de la cèl·lula bacteriana. / This thesis is focused in the functional studies of a Small Heat Shock Protein (sHsp). sHsps are expressed under stress conditions. Although some functional aspects of these proteins are known, our work aport new data about the role of the different protein regions, especially the N-terminal region. The aim of this work is to demonstrate a thermotolerance effect of QsHsp17.4-CI in bacterial cells and to analyze the importance of the protein regions in this function. To achieve this objective two deletion mutants derived from QsHsp17.4-CI were designed: a protein lacking the N-terminal region (C105) and a protein where the entire -cristallin domain is missing (N61) and a third mutant, derived from QsHsp10-CI, that bears half of the -cristallin domain (Hsp10). To better understand the functional mechanism of sHsps we study the membrane stabilizing capacity of QsHsp17.4-CI as well as its capacity to modify other Hsps expression.Our results demonstrate that the expression of QsHsp17.4-CI protects E.coli cells from a heat shock and that the N-terminal region and the consensus region II of the -cristallin domain are necessary for this protective function. Related to a possible role in membranes, location studies suggest that QsHsp17.4-CI colocalizes with cell membrane fraction and that N-terminal region is important for this location. However, no relation between membrane localization and a protective effect has been demonstrated: Protein overexpression does not modify membrane fatty acid composition and only N61, which has no thermoprotection, changes membrane physical state. Studies of E.coli de novo synthesis show that, unlike the other recombinant proteins, the overexpression of N61 activates the expression of almost all E.coli Hsps suggesting a possible relation between membrane physical state and the activation of the heat shock response.As summary, in this work we have demonstrated the thermoprotective capacity of QsHsp17.4-CI and we contribute with new data about the importance of N-terminal region and consensus region II of -cristallin domain for this function. On the other hand, we suggest the possibility that QsHsp17.4-CI interacts with membrane and that N-terminal region is important for this interaction. Lastly, we have observed how changes in membranes fluidity state can activate heat shock response in bacterial cells.