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Termoestabilidade de enzimas dos sucos de graviola e caju / Thermostability of enzymes from the soursop and cashew apple juiceMarcela Cristina Rabelo 23 February 2012 (has links)
Conselho Nacional de Desenvolvimento CientÃfico e TecnolÃgico / A industrializaÃÃo de produtos alimentÃcios visa à obtenÃÃo de produtos com caracterÃsticas sensoriais e nutricionais prÃximas ao produto in natura e que sejam seguros sob o ponto de vista microbiolÃgico. Nas operaÃÃes de processamento e durante o armazenamento de suco de frutas ocorrem transformaÃÃes que podem resultar em perdas ou aparecimento de sabor e aroma desagradÃveis devido a vÃrias reaÃÃes bioquÃmicas complexas entre seus constituintes. Enzimas, como as peroxidases e as pectinases podem comprometer a qualidade e tempo de vida Ãtil dos sucos, devendo, portanto, ser inativadas durante as etapas do processamento. Este trabalho teve como objetivo avaliar o efeito do tratamento tÃrmico sobre a atividade de enzimas nos sucos de caju e graviola. Polpas de graviola madura foram homogeneizadas em aparelho liquidificador domÃstico e diluÃdas em Ãgua destilada na proporÃÃo de 1:1, para a obtenÃÃo do suco. Jà o suco de caju foi preparado a partir da prensagem de pedÃnculos maduros. Os sucos foram tratados com diferentes temperaturas (55, 65, 75, 85 e 95 ÂC) por diferentes tempos (1, 3, 5, 10, 15, 20 e 30 minutos) e entÃo avaliados quanto à atividade das enzimas dismutase do superÃxido (SOD), catalase (CAT), peroxidases do ascorbato (APX) e guaiacol (G-POD), pectinametilesterase (PME) e poligalacturonase (PG). Para o suco de caju, observou-se que a SOD apresenta uma elevada resistÃncia a altas temperaturas, de modo que a exposiÃÃo a 95 ÂC resultou em decrÃscimo em sua atividade residual no primeiro minuto e depois, em uma recuperaÃÃo e manutenÃÃo da atividade atà os 30 min, quando houve entÃo um declÃnio para 74%. A atividade residual da APX sofreu um declÃnio no primeiro minuto de todos os tratamentos aplicados, seguido de um aumento principalmente a 55 ÂC. A PME de suco de caju mostrou-se termorresistente como pode ser observado pelo tratamento a 55 ÂC que aumentou sua atividade em atà 10 vezes e os demais tratamentos nÃo provocaram grandes alteraÃÃes na atividade da PME em relaÃÃo ao controle. Os resultados encontrados para a PG se assemelham aos encontrados para a PME, quando as temperaturas mais baixas estimularam a atividade e de modo geral, o aquecimento nas condiÃÃes empregadas nÃo reduziu sua atividade. Para o suco de graviola, o tratamento a 85 e 95 ÂC resultou em total inativaÃÃo da SOD, apÃs 3 min. A G-POD foi inativada em a partir de 1 min a 65 ÂC. A PME do suco de graviola se apresentou susceptÃvel ao aquecimento e o tratamento a 95 ÂC apresentou a maior reduÃÃo em sua atividade caindo para 39%, apÃs 30 min. As temperaturas de 85 e 95 ÂC resultaram na maior inativaÃÃo da PG que apresentou atividade residual de 26 e 18% apÃs 30 min, respectivamente. De um modo geral, as enzimas provenientes do suco de caju mostraram-se mais termorresistentes do que aquelas provenientes do suco de graviola, o que indica que a origem e as caracterÃsticas da soluÃÃo onde tais enzimas estÃo inseridas influenciam em sua termoestabilidade. Como conclusÃo para o suco de caju, o tratamento a 75 ÂC por 30 min foi considerado o melhor, enquanto que para o suco de graviola, o tratamento a 55 ÂC por 30 min mostrou-se jà eficiente em reduzir a atividade residual de enzimas que levariam a uma depreciaÃÃo do suco sem comprometer a atividade de enzimas desejÃveis. / The industrialization of fruit into juices aims to maintain its sensorial and nutritional characteristics as similar as possible to in natura produce, besides ensuring the microbiological safety. However, processing and storage of fruit juice triggers a range of complex biochemical reactions that may lead to losses of desirable or development of unpleasant flavors. Enzymes such as peroxidases and pectinases may compromise the quality and shelf-life of juices and therefore should be inactivated. This workÂs objective was to evaluate the thermostability of enzymes from cashew apple and soursop juices. Juices were prepared as ripe soursop pulp was homogenized with a domestic blender and diluted in water distilled (1:1) meanwhile, ripe cashew apples were expeller-pressed. The juices were submitted to different thermal treatments (55, 65, 75, 85 and 95 ÂC) for different periods of times (1, 3, 5, 10, 15, 20 and 30 min) and then, evaluated for activity of enzymes: superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT), ascorbate (APX) and guaiacol (G-POD) peroxidases, pectinamethylesterase (PME) and polygalacturonase (PG). For the cashew juice, SOD activity was highly resistant to thermal treatments as the exposure to 95 ÂC initially decreased its activity followed by a recovery and maintenance of 74% of residual activity, after 30 min. APX residual activity initially declined under all temperatures tested, but then increased, especially at 55 ÂC. PME from cashew juice was thermoresistant as the 55 ÂC treatment increased its activity 10-fold and the greater temperatures did not differ from control. PG and PME presented similar thermostability patterns as the lower tested temperatures stimulated their activities and the higher temperatures did not alter them. For the soursop juice, the 85 and 95 ÂC treatments totally inactivated SOD, after 3 min. The G-POD was inactivated after 1 min, at 65 ÂC. The PME was thermolabile and treatment at 95 ÂC caused the greatest reduction in activity, 39%, after 30 min. Treatments at 95 and 85 ÂC led to the greatest inactivation of PG to 26 and 18%, respectively, after 30min. The enzymes from cashew apple juice were more resistant to heating than those from soursop juice, indicating that characteristics particular to each fruit species and the different preparation methods influenced their thermostability. As a conclusion, the treatment at 75 ÂC for 30 min was considered optimum for cashew juice enzyme inactivation, whereas 55 ÂC for 30 min was efficient for the soursop juice in reducing significant amounts of the residual activity of enzymes that would lead to quality loss without compromising the activity of desirable enzymes.
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