Son bien conocidas las interacciones que generan la conformación de complejos Enzima-Sustrato como el que se estudia en el presente trabajo, sin embargo, a pesar de los diversos avances que se han hecho al respecto, todavía no se encuentra una técnica efectiva (pero sobre todo eficiente) para una caracterización global de esta interacción. Esto permitiría, por ejemplo, un entendimiento más profundo de la acción catalizadora de la Enzima y de los mecanismos que regula, así como también el desarrollo de inhibidores de su actividad específica. Hoy en día, las técnicas utilizadas para el estudio de conformación tridimensional de macromoléculas biológicas, tales como Difracción de Rayos X (XRD), Difracción de Neutrones (ND), y Resonancia Magnética Nuclear (NMR), han evolucionado notablemente, y esto ha permitido contar con copiosa información accesible a toda la comunidad científica mundial a través de las bases de datos de proteínas (PDB), con acceso libre a través de internet. Asimismo, las técnicas de simulación computacional permiten el modelado y análisis detallado de la estructura microscópica y las propiedades dinámicas de estas macromoléculas, como también de su interacción con otras sustancias. Con este trasfondo es que se inicia un estudio de la interacción de una enzima (la Albúmina Sérica Humana en este caso) con su sustrato. El sustrato utilizado, elegido de entre la gran variedad de pequeñas moléculas hidrofóbicas que interactúan con la Albúmina, fue el Ácido Acetil Salicílico. Con el propósito de desarrollar un método de estudio de la interacción enzima-sustrato, se describen en la presente Tesis los pasos dados en pos de este objetivo.