Bien que présents dans l'organisme en quantités infinitésimales, les métaux de transition jouent un rôle physiologique essentiel. On les trouve généralement sous forme de chélates avec des coordinats biologiques de masse molaire élevée dont l'étude est particulièrement difficile. Il est cependant possible de modéliser les sites actifs de ces macromolécules à l'aide de petites molécules plus faciles à étudier. Nous avons synthétisé des pseudo-peptides à base d'histamine pour simuler les sites de coordination de protéines telles que la sérum albumine. Ces peptidoamines sont également intéressantes du fait de leur activité antioxydante. L'étude des propriétés complexantes de ces molécules vis-à-vis du Cu(II) et du Ni(II) a permis de mettre en évidence une variété de complexes parfois très différents par leur nature et leur stabilité. À partir de ces résultats, nous avons proposé la synthèse de nouveaux tensioactifs possédant des propriétés complexantes par greffage d'un chaîne hydrophobe sur des peptides contenant l'histidine. Les têtes polaires correspondent aux pseudo-peptides peptides ß-alanyl-histidine et glycyl-glycyl-histidine. Les concentrations micellaires critiques ont été déterminées par tensiométrie et fluorimétrie et les diagrammes de phase binaires ont été tracés. Les propriétés complexantes ont été démontrées et les diagrammes de répartition de espèces ont été déterminés à partir de molécules modèles à courte chaîne hydrophobe. Enfin des tensioactifs trimodulaires ont été préparés en greffant sur les molécules précédentes une partie de type polyoxyéthylène, pour augmenter l'hydrophilie.