A l'exception des graines de plantes supérieures, peu d'organismes sont capables de résister à la dessiccation. La survie à l'état sec est un phénomène multifactoriel impliquant notamment l'accumulation de protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant). Nous avons montré que la LEAM, une protéine LEA mitochondriale exprimée dans les graines, est dépliée à l'état natif, mais peut se structurer réversiblement en hélice a sous l'effet de la dessiccation. La LEAM interagit avec les membranes à l'état sec, et plus précisément avec les groupements phosphate des phospholipides. Ces interactions, qui dépendent de la composition lipidique, permettent de protéger les liposomes des effets destructeurs de la dessiccation et de la congélation. L'ensemble de ces résultats indique que la LEAM protège la membrane interne mitochondriale pendant la dessiccation. Des approches de génétique inverse ont été initiées afin de confirmer cet axiome et de préciser le rôle physiologique de la LEAM

La tolérance à la dessiccation correspond à la propriété de résister sans dommage à la perte totale de l'eau cellulaire. Il s'agit d'un phénomène multifactoriel qui repose notamment sur l'accumulation de protéines de stress telles que les protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant). Ces protéines hydrophiles et largement désordonnées à l'état natif appartiennent à plusieurs familles sur la base de leurs séquences primaires, et sont exprimées de façon abondante en fin de maturation des graines. On leur attribue une multitude de fonctions telles que remplacement de l'eau, pièges à ions, stabilisation des protéines et membranes. Parmi cette famille de protéine, le laboratoire a identifié et cloné chez Medicago truncatula, PM25, une protéine LEA spécifiquement exprimée dans la graine. L'objectif de ce travail a été de mieux comprendre sa fonction au sein de la graine. Deux approches ont été employées : une approche physico-chimique de caractérisation de la fonction de PM25 in vitro et une approche de génétique inverse impliquant E. coli et des mutants d'insertion Tnt1 de M. truncatula déficients en PM25. Nous avons montré que PM25 est une protéine LEA nucléaire atypique présentant des caractéristiques hydrophobes. De plus, non seulement elle empêche l'agrégation de protéines lors de la dessiccation ou la congélation, mais elle est aussi capable de dissoudre de manière très efficace ces agrégats lors de la réhydratation ou de la décongélation. Cependant, le phénotypage des graines pm25 n'a pas permis de mettre en évidence une sensibilité accrue des graines à la dessiccation, au vieillissement accéléré ou aux stress salins et osmotiques. Ce résultat peut être expliqué par le fait que plusieurs homologues de PM25 sont surexprimés dans les graines mutantes, ce qui indique un phénomène de redondance pour cette famille de gène. Par ailleurs, les graines pm25 présentent une masse et une taille réduite alors que la composition en sucres solubles et protéines de réserve n'est pas affectée. L'ensemble de nos travaux suggère que PM25 serait soumis à des phénomènes de régulation complexe et pourrait réguler le remplissage de la graine.