Depuis 1991, année de mon recrutement au CNRS, mon activité de recherche est centrée sur l'étude d'une famille d'enzymes intervenant dans la biosynthèse protéique : les aminoacyl-tRNA synthétases. Mon travail s'est articulé autour de l'étude de leur organisation fonctionnelle et de la compréhension des bases moléculaires de la reconnaissance spécifique entre ces enzymes et leurs substrats. Des approches multidisciplinaires (biologie moléculaire, biochimie, cristallographie aux rayons X, enzymologie et génétique) ont été mises en œuvre pour une exploration globale de ces problèmes. Nous avons pu progresser dans la connaissance de deux enzymes modèles : l'aspartyl-tRNA synthétase et l'arginyl-tRNA synthétase, deux enzymes appartenant respectivement à la classe II et à la classe I des aminoacyl-tRNA synthétases. Nous avons localisé les sites de fixation des différents substrats, proposé des mécanismes catalytiques et sélectionné in vivo des variants d'aminoacyl-tRNA synthétases et de tRNAs aux propriétés de reconnaissance modifiées.