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Previous issue date: 2010-02-19 / This work describes the immobilization of invertase on chemically synthesized polyaniline and activated with glutaraldehyde (PANIG) for production of invert syrup from sugarcane juice. Free invertase activity present in crude extract (E.B.) obtained from cells of Saccharomyces cerevisiae, was characterized for an evaluation of interferents present in the extract on enzyme activity (optimum conditions: temperature 50 ° C, pH of 4.5 in sodium acetate buffer 0.1 mol L-1 and reaction time of 10 minutes, with an activity of 11.31 ± 0.36 EU mL-1). We tested some parameters optimization of enzyme immobilization, such as
amount of enzyme, immobilization time, pH and temperature of immobilization. The optimal immobilization was obtained in buffer sodium acetate 0.1 mol L-1 pH 4.5, immobilization
time of 1 hour at 50°C and 169.55 EU mg-1 PANIG. The efficiency of immobilization was 0.86. The stability of the system PANIG-Invertase was tested against the storage time and thermostability, and after 75 days storage in buffer sodium acetate 0.1 mol L-1 pH 4.5 was obtained for 94% of initial activity with only 17% retained for the free enzyme. The
immobilized invertase didn t change the optimal conditions compared to the free, but the immobilized was more stable in adverse conditions such as pH below and above optimum
conditions showed an increase in thermostability. Some features of the hydrolysis product were evaluated (water activity, viscosity and color), compared to the sugarcane juice in nature, showing that the reactors allowed changes in sugarcane juice that expand the possibilities for using syrup obtained in the production of sweets, ice cream and syrups rich in fructose. The high stability of the system tested, along with its high retention of activity strongly suggests the use of the system in reactors. / Este trabalho descreve a imobilização da enzima invertase em polianilina sintetizada quimicamente e ativada com glutaraldeído (PANIG) para produção de xarope de açúcar invertido a partir de caldo de cana. Atividade da invertase livre, presente no extrato bruto (E.B.), obtido a partir de células de Saccharomyces cerevisiae, foi caracterizada e estabelecida em temperatura de 50°C; pH de 4,5 em tampão acetato de sódio 0,1 mol L-1 e tempo de reação de 10 minutos, com uma atividade de 11,31 ± 0,36 UE mL-1. A partir da imobilização por ligação covalente, testou-se alguns parâmetros de otimização da imobilização enzimática, como quantidade de enzima, tempo de imobilização, pH e temperatura de imobilização. A imobilização ótima foi obtida em tampão acetato de sódio 0,1 mol L-1 pH 4,5, tempo de imobilização de 1 hora, temperatura de 50°C e 169,55 UE mg-1 de PANIG. A eficiência de imobilização foi de 0,86. A estabilidade do sistema PANIG-Invertase foi testada frente ao tempo de armazenamento e termoestabilidade, sendo que
após 75 dias de armazenamento em tampão acetato de sódio 0,1 mol L-1 pH 4,5 obteve-se 94% da atividade inicial, com apenas 17% retidos para a enzima livre. A invertase imobilizada não apresentou variação nas condições ótimas em comparação à livre, porém a imobilizada apresentou-se mais estável em condições adversas, como pH abaixo e acima das condições ótimas e apresentou aumento da termoestabilidade. Algumas características do produto hidrolisado foram
avaliadas (Atividade de água, viscosidade e coloração), em comparação ao caldo de cana in natura, mostrando que o sistema testado possibilita modificações no caldo de cana que ampliam as possibilidades de utilização do xarope obtido na produção de doces, sorvetes e xaropes ricos em frutose. A elevada estabilidade do sistema testado, junto à sua retenção elevada de atividade, sugerem a aplicação do sistema em reatores.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.bc.ufg.br:tde/1251 |
| Date | 19 February 2010 |
| Creators | BARBOSA, Eduardo Fernandes |
| Contributors | FERNANDES, Kátia Flávia |
| Publisher | Universidade Federal de Goiás, Mestrado em Biologia, UFG, BR, Ciências Biolóicas |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFG, instname:Universidade Federal de Goiás, instacron:UFG |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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