Orientadores: Telma Teixeira Franco, Gustavo Paim Valença / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Química / Made available in DSpace on 2018-08-17T02:36:44Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2010 / Resumo: O presente trabalho determinou as constantes cinéticas e de equilíbrio para a produção de acrilato de sacarose a partir da esterificação direta do ácido acrílico com sacarose catalisada pela lípase comercial de Candida antarctica (Novozym 435). Para alcançar o objetivo proposto foram estudadas as melhores condições para a síntese do acrilato de sacarose, tais como: quantidade de biocatalisador, presença inicial de água no sistema reacional e razão molar dos substratos (sacarose/ácido acrílico).Na esterificação enzimática a formação do subproduto água deve ser controlada para evitar a hidrólise dos ésteres. A adição de peneira molecular 3 Å ao sistema foi investigada para remoção da água produzida e favorecimento do deslocamento do equilíbrio para síntese dos ésteres. O interesse na produção deste éster é devido a alta capacidade de absorção de água. Além disso, os carboidratos são a fonte renovável mais abundante na natureza e, conseqüentemente, uma das matérias primas mais promissora para o desenvolvimento de compostos de origem renovável. A maior conversão da sacarose (76 %) em acrilato de sacarose foi atingida nas seguintes condições: 78 g/L de lipase Novozym 435, razão molar de 1:6 (sacarose:ácido acrílico), ausência de água inicial no sistema reacional e 400g/L de peneira molecular. Com o conjunto de dados obtidos, foi proposto o mecanismo Pingue-Pongue Bi-Bi. Portanto, foi desenvolvida uma equação que representa o mecanismo proposto para a sequência de reações envolvida na esterificação da síntese do acrilato de sacarose. A estimativa dos parâmetros K1, K2, K3, K8, K9 e ? foi obtida utilizando a expansão em série de Taylor, ajuste pela equação de uma reta e pelo não linear por meio do programa computacional POLYMATH 6.0. O critério estabelecido para avaliação da qualidade do ajuste foi o 95% de confiança entre o valor experimental e o valor calculado pela equação ajustada. / Abstract: In this work the equilibrium and kinetics constants of the direct esterification of sucrose with acrylic acid catalyzed by lipase Candida antarctica (Novozym 435) were determined. The optimal conditions were studied such as: different amounts of enzyme and water, sucrose to acrylic acid molar ratio and molecular sieves content. Enzymatic esterifications are equilibrium reactions whose subproduct is water. The presence of this must be controlled to allow esterification of the lipase and to avoid hydrolysis of esters. The addition of molecular sieve 3 Å to the system was investigated to remove of produced water and to shift the equilibrium to the synthesis of ester. The interest in the sugar ester production is due the high capacity to absorb water. Renewable sugars are interesting alternative carbon sources for the production of chemicals by biotechnological routes. The highest sucrose conversion (76%) in sucrose acrylate was reached on the following conditions: 78 g/L of lipase, molar ratio 1:6 (sucrose:acrylic acid), without initial water and 400g/L of molecular sieve. The Ping-Pong Bi-Bi mechanism was proposed. Therefore, the equation represents the mechanism for the reaction sequence involved in the synthesis of sucrose acrylate was developed. The estimates of the parameters of the K1, K2, K3, K8, K9 and ? were obtained using the Taylos series expansion, set by a line equation and set non-linear by the computer program Polymath 6.0. The criterion used to value the quality of data fit was 95 % confidence level. / Doutorado / Desenvolvimento de Processos Químicos / Doutor em Engenharia Química
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/266988 |
| Date | 17 August 2018 |
| Creators | Aquino, Denise Silva de |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Valença, Gustavo Paim, 1960-, Franco, Telma Teixeira, 1957-, Castro, Heizir Ferreira de, Sato, Helia Harumi, Perez, Victor Haber, Caruso, Cecília Sulzbacher |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia Química, Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | 127 p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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