Conselho Nacional de Desenvolvimento CientÃfico e TecnolÃgico / Lectinas sÃo proteÃnas que tem a capacidade de se ligar especificamente e reversivelmente a carboidratos e glicoconjugados, sem alterar a estrutura do ligante. Elas sÃo encontradas em organismos tais como vÃrus, bactÃrias, plantas e
animais, e tem sido demonstrado que possuem atividades biolÃgicas importantes. Clitoria fairchildiana R. A. Howard à uma espÃcie pertencente à famÃlia Fabaceae, nativa da AmÃrica do Sul. O objetivo deste estudo foi isolar e caracterizar uma lectina presente em sementes de Clitoria fairchildiana, avaliar o potencial fitoterÃpico e farmacolÃgico (antinociceptivo, prà e antiinflamatÃrio, hemolÃtico, antibacteriano e antifÃngico) desta lectina. Os resultados indicaram a presenÃa de uma lectina (CFAL) na fraÃÃo proteica glutelina Ãcida, que aglutina eritrÃcitos de coelho nativos, a qual nÃo foi inibida por monossacarÃdeos e glicoproteÃnas testadas, foi purificada por cromatografia em coluna de troca-iÃnica, DEAE-Sephacel. AnÃlise da lectina em SDS-PAGE indicou duas bandas com massa molecular de aproximadamente 100 e 116 kDa. As anÃlises em DLS apresentam uma amostra monomodal com raio hidrodinÃmico (RH) de 4,5 nm, indicando uma conformaÃÃo
dependente de alta concentraÃÃo salina. A CFAL Ã uma glicoproteÃna PAS (+) capaz de ser inativada pelo tratamento com metaperiodato de sÃdio, porÃm resistente ao efeito de
β-mercaptoetanol e urÃia. Esta lectina nÃo apresentou citotoxicidade significativa nÃo alterou a fragilidade osmÃtica, bem como nÃo apresentou efeitos oxidante/antioxidante
significativos frente a hemÃcias humanas. A lectina apresentou atividade antiinflamatÃria em modelo de edema da pata induzido por carragenina, com diminuiÃÃo de 71% do edema. Efeitos antinociceptivos dose dependentes foram observados para CFAL no teste de contorÃÃes abdominais induzida por Ãcido acÃtico, com reduÃÃo do nÃmero de contorÃÃes em atà 72%. A lectina de C. fairchildiana foi capaz de reduzir o crescimento de Bacillus subtilis e nÃo afetou o crescimento dos fungos testados. Concluiu-se que a lectina purificada e caracterizada a partir das
sementes de Clitoria fairchildiana à uma glicoproteÃna desprovida de pontes dissulfeto com atividade antiinflamatÃria e antinociceptiva e nÃo à citotÃxica para eritrÃcitos humanos. / Lectins are proteins that have the ability to bind specifically and reversibly to carbohydrates and glycoconjugates, without changing the structure of binder. They are found in organisms such as virus, bacterias, plants and humans, and has been shown to possess important biological activities. Clitoria fairchildiana R. A. Howard is a species belonging to the Fabaceae family, native to South America. The purpose of this study was to isolate and to characterize a lectin present in seeds of Clitoria fairchildiana, evaluate the herbal and pharmacological potential (antinociceptive, pro-and antiinflammatory,
hemolytic, antibacterial and antifungal) of this lectin. The results indicated the presence of a lectin (CFAL) on protein fraction acid glutelin, CFAL binds native rabbit erythrocytes, was not inhibited by monosaccharides and glycoproteins tested and was purified by ion exchange chromatography, DEAE-Sephacel. Analysis of the lectin in SDS-PAGE showed two bands with molecular mass approximately 100 and 116 kDa. In DLS analyzes have a monomodal sample with hydrodynamic radius (RH) of 4.5 nm, showing a conformation high salt concentration dependent. The CFAL is a glycoprotein PAS (+) capable of being inactivated by treatment with sodium metaperiodate, but resistant to the effect of β-mercaptoethanol and urea. This lectin did
not show significant cytotoxicity, did not change the osmotic fragility and not showed oxidant/antioxidant significant effects, compared to human erythrocytes. The lectin showed anti-inflammatory activity in models of paw edema induced by carrageenan, decreasing 71% of edema. Dose dependent antinociceptive effects were observed for CFAL on abdominal writhing test induced by acetic acid, reducing the number of writhes in up to 72%. The C. fairchildiana lectin was able to reduce the growth of Bacillus subtilis and did not affect growth of the fungi tested. It was concluded that the lectin purified and characterized from the seeds of Clitoria fairchildiana is a glycoprotein lacks disulfide bonds with antinociceptive and antiinflammatory activity, and is not cytotoxic to human erythrocytes.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.teses.ufc.br:6540 |
| Date | 20 June 2012 |
| Creators | Joana Filomena MagalhÃes Leite |
| Contributors | Benildo Sousa Cavada, Tatiane Santi Gadelha, Raquel GuimarÃes Benevides, Bruno Anderson Matias da Rocha, Alana de Freitas Pires |
| Publisher | Universidade Federal do CearÃ, Programa de PÃs-GraduaÃÃo em BioquÃmica, UFC, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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