Orientador: Eduardo Maffud Cilli / Banca: Antonio de Miranda / Banca: Hosana Maria Debonsi Navickiene / Resumo: A Stichodactyla helianthus é uma anêmona relativamente abundante nos mares de Cuba apresentando grande potencialidade como fonte de peptídeos biologicamente ativos. Dentre estes peptídeos, estão duas citolisinas: as esticolisinas I (St I) e II (St II). Essas duas toxinas possuem como principal característica a capacidade de formação de poros em eritrócitos, ou seja, alta atividade hemolítica (AH), no entanto a St II é mais hemolítica que a St I. Tendo em vista que as principais alterações que diferenciam estas citolisinas (St I e St II) estão na região amino-terminal (primeiros 30 resíduos), este trabalho teve como um dos objetivos sintetizar e comparar fragmentos amino-terminais destes polipeptídeos, visando entender a diferença de atividade hemolítica. Os resultados obtidos mostraram que os peptídeos St I 12-31 e St II 11-30 possuem a mesma atividade hemolítica. Esse dado mostra que a alteração de Glu por Gly e de Gln por Glu não afeta a atividade hemolítica dos mesmos. Já os peptídeos St I 1-31 e St II 1-30, respectivamente, mostraram diferenças em suas atividades hemolíticas, estas diferenças de atividade podem estar relacionadas à região dos resíduos de 1 a 10 da seqüência peptídica. Outro resultado interessante foi que o peptídeo St I 2-31 (sem o resíduo de serina N-terminal) apresentou AH intermediária entre os St I 1-31 e St II 1-30, mostrando que a adição da serina à St I é responsável por parte da perda da atividade desta citolisina. Outro objetivo deste trabalho foi avaliar a importância da polaridade da extremidade amino-terminal da esticolisina II. Para isto, fragmentos peptídicos contendo a região amino-terminal da St II, marcado com Trp na posição 2, foi sintetizado alterando-se a carga desta extremidade (acetilado, acrescido de Ser, Asp ou Lys) / Abstract: Stichodactyla helianthus is a relatively abundant sea anemone found in the seas of Cuba, presenting a largely potent source of biologically active peptides. Among these peptides, are two citolysins: the sticholysins I (St I) and II (St II). These two toxins possess as main characteristic the capacity of forming pores in erythrocytes, in other words, high hemolytic activity (HA), however, the St II is more hemolytic than the St I. As far as we know that the main alterations that differentiate the proteins St I and St II are in the region amino-terminal (first 30 residues), this study has as one of the objectives the synthesizing and comparing of amino-terminal fragments of those polypeptides aiming to understand the difference of hemolytic activities. The results obtained had shown that the peptides St I 12-31 and St II 11-30 possess the same hemolytic activity. This data sample shows that the alteration of Glu for Gly and Gln for Glu does not affect the hemolytic degree of the same ones. Even then the peptides St I 1-31 and St II 1-30, respectively, had sample differences in its hemolytic activity, indicating that the different activities can be related within the region of 1 the 10 of the sequence. Another interesting result was that the peptides St I 2-31 (without the serine residue N-terminal) presented intermediary AH between St I 1-31 and St II 1-30, showing that the addition of the serine to St I is responsible for part of the losing activity in this citolysin. Another objective of this study is to evaluate the importance of polarity of the extremity amino-terminal of sticholysin II. To do this, the peptides containing the region amino-terminal of St II, marked with Trp in position 2, was synthesized changing the load of this extremity (acetylated, increased of Ser, Asp or Lys) / Mestre
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000495815 |
| Date | January 2006 |
| Creators | Pigossi, Fábio Turra. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Química. |
| Publisher | Araraquara : [s.n.], |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | text |
| Format | 79 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
Page generated in 0.0025 seconds