Made available in DSpace on 2014-06-12T15:50:10Z (GMT). No. of bitstreams: 2
arquivo1381_1.pdf: 2762869 bytes, checksum: 983e0be064cd2706b647170e01abc2f1 (MD5)
license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5)
Previous issue date: 2009 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Câncer de próstata é o tumor maligno de maior incidência em homens idosos nos
países desenvolvidos e a segunda maior causa de morte por câncer. Lectinas, proteínas ou
glicoproteínas, que reconhecem carboidratos livres ou conjugados têm sido estudadas em
inúmeras aplicações e que através da sua capacidade de reconhecimento, têm sido utilizadas
em histoquímica na análise de mudanças na composição e expressão de carboidratos de
glicoconjugados, de superfície celular e citoplasma, em processos de desenvolvimento e
diferenciação celular como na carcinogênese. O objetivo deste trabalho foi avaliar duas
lectinas de sementes de Cratylia mollis (Cramoll 1,4 glicose/manose específica e Cramoll 3
galactose específica) como potenciais marcadores histoquímicos de tecidos prostáticos
humanos e compará-las a lectinas comerciais de especificidades similares, respectivamente
(Con-A e PNA). Cramoll 1,4 e Cramoll 3 foram conjugadas a peroxidase (Cramoll 1,4-HRP e
Cramoll 3-HRP) e cortes (4 μm) de biópsias de próstata (normal - PN, hiperplásicas HBP e
carcimona CaP) foram submetidos ao ensaio histoquímico com as lectinas em estudo.
Ensaios de inibição da ligação lectina-carboidrato foram realizados com os respectivos
açúcares na concentração de 0,3M para controle das marcações. O padrão de reconhecimento
de Con-A e Cramoll 1,4 (15μg/mL) em HBP foi mais intenso que na próstata normal. Essas
lectinas também mostraram diferenças entre HBP e CaP, no qual elas marcaram com
diminuição de intensidade à medida que o grau de malignidade aumentava. PNA e Cramoll 3
(25μg/mL) reconheceram similarmente as células epiteliais em todos os grupos, porém uma
marcação mais intensa foi observada no lúmen das glândulas do CaP. Nenhuma das lectinas
em estudo pode ser empregada como um marcador para corpos amiláceos já que não houve
diferença de marcação entre elas na maioria dos casos. Nossos resultados sugerem que a
glicosilação das proteínas é modificada tanto na HBP quanto no CaP. Assim, lectinas de
sementes de C. mollis (Cramoll 1,4 e 3) apresentam-se como fortes candidatas à ferramentas
em histoquímica para patologias da próstata quando comparadas as lectinas comerciais como
Con-A e PNA
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1437 |
Date | 31 January 2009 |
Creators | Lucena Rosendo de Lima, Amanda |
Contributors | Tereza dos Santos Correia, Maria |
Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0022 seconds